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gio87
Utente Junior



126 Messaggi

Inserito il - 03 luglio 2011 : 17:41:46  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di gio87 Invia a gio87 un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Mi spieghereste perchè la Km(costante di Michaelis) non può essere presa come indice dell'affinità dell'enzima per il substrato? grazie in anticipo.

Geeko
Utente

Ctenophor1.0

Città: Milano


1043 Messaggi

Inserito il - 03 luglio 2011 : 18:54:38  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Geeko Invia a Geeko un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Consideri prima di tutto il modello di reazione:

E+S = ES = E+P (considera gli "=" come doppie frecce)

Km viene definita come: Km=(K2+K-1)/K1
Dove K1 è la costante di velocitá per la formazione del complesso ES, K-1 è la costante per la reazione inversa (verso E+S) e K2 è la costante della reazione che porta alla liberazione del prodotto (E+P).

Perché Km possa veramente dare conto dell'affinità dell'enzima per il substrato questa dovrebbe mettere in relazione solo le due costanti relative al substrato, cioé K1 e K-1. Quindi hai una K2 di troppo nella definizione di Km. Se peró sei nel caso particolare di una reazione in cui K2 risulta ben piú piccola di K-1 tanto da poterla trascurare nel contributo a quel rapporto, allora diventa Km=K-1/K1 che può essere interpretata come una misura dell'affinitá di E per il substrato.
Solo peró in questo caso particolare! Quindi quando K2 è la costante che limita la velocitá del processo.
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