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marzia.armaro
Nuovo Arrivato

1 Messaggi

Inserito il - 24 ottobre 2008 : 10:48:50

Ciao!n � la prima volta che scrivo qui sono una ragazza che sta iniziando il dottorato in Svizzera e ogni volta che mi trovo davanti a problemi in questo sito trovo sempre un sacco di consigli utili!!!grazie!!
ok a parte le sviolinate.. hihi.. volevo chiedere un informazione..
ho appena fatto il doppio ibrido per trovare l interazione con una mia proteina che ha un dominio ring finger.. legato all ubiquitin process..
ecco tra le proteine trovate molte hanno un ubiquitin attaccata ..la mia domanda �..potrebbe essere che la mia proteina prey leghi una proteina ubiquitinata dirigendola verso il proteosoma, oppure potrebbe essere che la mia proteina prey leghi la proteina ubiquitinata proprio sull ubiquitina per nasconderla e proteggerla .. ci sono esempi in letterature di questo processo ?? o me lo sono inventato hihi???
grazie a tutti!!!!
Un bacio
Marzia

legolas
Utente

Prov.: Lecce
Citt�: Trepuzzi

723 Messaggi

Inserito il - 24 ottobre 2008 : 17:34:14

io il secondo processo non lo conosco se esiste...conosco solo la via ubiquitina proteasoma,poi...se ne esiste un altro oppure lo hai scoperto tu uno nuovo

...

Patrizio
Moderatore

Citt�: Barcellona

1914 Messaggi

Inserito il - 25 ottobre 2008 : 14:39:15

Premetto che non so molto in merito...
pero',in biologia tutto puo' essere,cio' che mi verrebbe in mente e'che potresti silenziare la tua proteina con il dominio zinc-finger e fare un controllo per vedere se quelle proteine che secondo te sono protette vengono degradate...a meno che questa proteina non e' essenziale per l attivita' del proteosoma o per l ubiquitinazione,oppure(adesso esagero)costruire una proteina priva della regione d interazione con le altre ubiquitinate e vedere quali sono i risultati,certo il doppio ibrido si presta a molti falsi positivi,quindi non so se lo hai gia' fatto ma dovresti controllare ad esempio con una coimmunoprecipitazione se c'e' veramente interazione tra le 2