| Autore |
Discussione |
|
|
riccardoboss
Nuovo Arrivato
1 Messaggi |
 Inserito il - 02 dicembre 2008 : 17:45:47
|
|
ciao ragazzi un favore: Perchè quando il ferro lega l'ossigeno nell'emoglobina abbiamo una perturbazione del sistema e cambia la configurazione elettronica del ferro? Fatemi sapere xfavore. ciao!!
|
|
|
|
|
riki guare
Nuovo Arrivato
10 Messaggi |
Inserito il - 09 dicembre 2008 : 19:47:49
|
Il legame del ferro con l'ossigeno determina la planarizzazione completa del gruppo eme, che ha, come conseguenza ultima, la rotazione di 15° circa di due subunita alpha/betha rispetto alle altre. questa rotazione maccroscopica è dovuta a riarrangiamenti locali delle catene, che allontanano alcuni residui amminoacidici per ridurre interferenze steriche.
La configurazione del ferro cambia perchè lo ione ferroso è impegnato ora in un complesso con l'O2 il che determina il riarrangiamento degli elettroni all'interno di nuvi orbitali ( non più atomici ma di coordinazione) |
 |
|
|
terreno85
Utente Junior
235 Messaggi |
Inserito il - 11 dicembre 2008 : 20:04:51
|
| Ma cambia la configurazione elettronica del ferro semplicemente perche si ossida una volta che lega l'O2 , cioe passa da Fe2+(ferroso ) a Fe3+ ( ferrico ). Se immagini l'eme come è formato capisce che il Fe puo fare 6 legami , 4 con i gruppi N dei pirroli ,1 con il gruppo immidazzolico dell'istidina della catena F e uno con l'ossigeno . Quando si lega l'O2 è evidente che tira la catena F verso il piano dell'eme , perche come t'ho detto il ferro lega la catena F attraveso una istidina .... Tutto qua qst provoca come dice Riki un movimento di 15° di due subunità alfa / beta , rompendo i legami idrogeno ed elettrostatici che stabilizzano la desossiemoglobina e aumentando la coperatività di legame per gli altri siti eme . |
Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria |
|
|
|
lachimica
Utente Junior
Prov.: Pisa
346 Messaggi |
Inserito il - 15 dicembre 2008 : 16:34:53
|
il ferro NON SI OSSIDA, ma si OSSIGENA quindi rimane Fe++
cambia il n° di coordinazione da 5 a 6
e quindi l'ibridazione da dsp3 a d2sp3 e con essa la geometria |
|
|
|
terreno85
Utente Junior
235 Messaggi |
Inserito il - 15 dicembre 2008 : 17:15:35
|
ma io sapevo che cambiava anche il suo numero di ossidazione ... da 2+ a 3+ . Infatti il Fe 2+ è presente nella deossiemoglobina e il ferro 3+ nella emoglobina .. Cmq non ne so molto su il n° di coordinazione me ne puoi parlare ?
Grazie in anticipo |
Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria |
|
|
|
Klo
Nuovo Arrivato
Prov.: Roma
107 Messaggi |
Inserito il - 15 dicembre 2008 : 22:43:57
|
Il riarrangiamento delle catene è dovuto anche al fatto che il Fe quando non lega l'ossigeno si trova leggermente sotto il piano dell'eme perchè viene "tirato" dalla HisF8 quando l'ossigeno forma legami di coordinazione col ferro lo tira a se fino a posizionarlo proprio sul piano dell'anello protoporfirinico, e trascinando anche l'hisF8 e con essa tutta la catena 8.
Il ferro nell'emoglobina e nella mioglobina si trova sempre nello stato di ossidazione 2+, infatti il fe 3+ non è in grado di legare reversibilmentel'Ossigeno |
|
|
|
zerhos
Utente Junior
Prov.: Pisa
Città: Pisa
421 Messaggi |
Inserito il - 16 dicembre 2008 : 01:10:50
|
Citazione:
Messaggio inserito da terreno85
ma io sapevo che cambiava anche il suo numero di ossidazione ... da 2+ a 3+ . Infatti il Fe 2+ è presente nella deossiemoglobina e il ferro 3+ nella emoglobina .. Cmq non ne so molto su il n° di coordinazione me ne puoi parlare ?
Grazie in anticipo
scusa ma dove hai letto sta cosa,anche perchè a logica se il ferro si ossida significa che l ossigeno necessariamente si riduce,e se l ossigeno si riduce a livello dell emoglobina,la fosforilazione ossidativa che ci sta a fare,ti pare?:D |
"l'unica differenza tra me e un pazzo è che io non sono pazzo!"
Salvador.Dalì
|
|
|
|
chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
|
|
Lisy
Nuovo Arrivato
21 Messaggi |
Inserito il - 16 dicembre 2008 : 17:19:06
|
Fe3+ è incapace di legare l'ossigeno. Quando il ferro si trova in Fe3+ si ha una forma patologia, la metaemoglobinemia.
Per quanto riguarda il riarrangiamento: nello stato T la porfirina ha una forma a cupola in quanto
lo ione ferro sporge verso His F8 ed è situato all'esterno del piano della porfirina poichè il ferro in questa forma è un po' troppo grande per adattarsi nella cavità ben definita entro l'anello protoporfirinico.
la distanza del ferro dal piano della porfirina è di 0,06 nm.
I vari legami di coordinazione pertanto sono obliqui.
il legame della molecola di O2 a livello del sesto sito di coordinazione dello ione ferro riarrangia gli elettroni entro il ferro cosicchè lo ione diventa in effetti più piccolo permettendogli di trasferirsi nel piano della porfirina.
Nel partcolare, l'ossigeno tira a sè il ferro riducendo la distanza a 0,03 nm. Questo costringe l'eme a modificare la posizione dell'istidina prossimale (a cui il Fe era legato covalentemente) e dell'alfa elica F di cui fa parte.
Questo comporta anche una modoficazione conformazionale dell'intera catena polipeptidica che viene comunicata alle subunità adiacenti, rendondo più facile così l'interazione con la seconda e la terza molecola di ossigeno.
|
|
|
|
chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 16 dicembre 2008 : 17:56:37
|
Citazione:
Quando il ferro si trova in Fe3+ si ha una forma patologia, la metaemoglobinemia.
La metemoglobina è presente anche in situazioni fisiologiche. La patologia si ha quando la % di metemoglobina è troppo alta. In situazioni fisiologiche l'1-2% dell'emoglobina circolante è sotto forma di metemoglobina, quindi con Fe3+. |
Sei un nuovo arrivato?
Leggi il regolamento del forum e presentati qui
My photo portfolio (now on G+!) |
|
|
|
riki guare
Nuovo Arrivato
10 Messaggi |
Inserito il - 21 dicembre 2008 : 13:04:43
|
| Comunque è importante ricordarsi che le interazioni Fe++ e O2 non sono redox, ma sono equilibri metallo / ligando... Il ferro lega o2 senza ossidarsi ( e dunque o2 non si riduce)..sennò "la fosforilazione ossidativa che ci sta a fare". Il ferro cambia configurazione elettronica essenzialmente perchè cambiano i suoi orbitali... |
|
|
|
taco1985
Nuovo Arrivato
1 Messaggi |
Inserito il - 29 gennaio 2009 : 19:20:59
|
Ragazzi sono un ignorante in materia e facendo ricerche mi sono trovato davanti 2 informazioni, una delle quali sicuramente sbagliata.
1) nell'emoglobina ci sono presenti 4 pirroli, e la struttura tetrapirrolica ha al centro 1 solo atomo di Fe (notizia che sempre ho saputo essere corretta).
2) nell'emoblogina ci sono 4 pirroli, ognuno dei quali ha al centro un atomo di ferro..... (a questo punto sarebbero 4 i Fe presenti e spiegherebbero i 4 legami con l'Ox).
ripeto che sono ignorante in materia e ho un'imporante interrogazione di biologia ... perfavore aiutatemi!!
ok ragazzi, dp accurate ricerche forse sono arrivato ad una conclusione logica...
3) emoglobina globulare è formata da 4 globine (unità globulare).Ogni globina è legata ad un gruppo eme (quindi 4 gruppi eme per 4 globine)ed il gruppo eme ha una struttura tetrapirrolica con un fe al suo centro.
Quindi alla fine dei conti 4 fe e 4 legami possibili con l'Ox.
Immagino sia questa la vera struttura dell'emoglobina e ho le 2 str...te che no scritto prima, giusto?? |
|
|
|
chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
|
| |
Discussione |
|
ferro e ossigeno nell'emoglobina
Didattica
