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terreno85
Utente Junior
235 Messaggi |
 Inserito il - 11 dicembre 2008 : 15:07:42
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Per quanto riguarda la cinetica enzimatica ho visto che un enzima abbassa l'energia di attivazione . Questo viene fatto attraverso la formazione di un comlesso ES che viene convertito nel prodotto ed enzima libero passando attraverso uno stato di transizione ES* ... Mi spiegate perche l'energia di ES* è minore di ES ??
Il libro parla di 6 modi er aumenteare la velocità della reazione :
1 ) perdita di entropia
2)destabilizzazione Es
3)catalisi acido base
4) catalisi covalente
5) catalisi con ioni metallici
6)prossimita e orientamento
STO IN CRISI , aiutaemi per favore a capire qst concetti
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Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1914 Messaggi |
Inserito il - 11 dicembre 2008 : 23:45:11
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Citazione:
Messaggio inserito da terreno85
Per quanto riguarda la cinetica enzimatica ho visto che un enzima abbassa l'energia di attivazione . Questo viene fatto attraverso la formazione di un comlesso ES che viene convertito nel prodotto ed enzima libero passando attraverso uno stato di transizione ES* ... Mi spiegate perche l'energia di ES* è minore di ES ??
hai studiato un po' di bioenergetica? hai capito la differenza tra reazioni esoergoniche ed endoergoniche?
dovresti vederti bene la termodinamica per capire,potresti trovare del materiale in rete...oppure quello che c'e' scritto su un testo di chimica potrebbe bastare
Citazione:
Il libro parla di 6 modi er aumenteare la velocità della reazione :
1 ) perdita di entropia
2)destabilizzazione Es
3)catalisi acido base
4) catalisi covalente
5) catalisi con ioni metallici
6)prossimita e orientamento
STO IN CRISI , aiutaemi per favore a capire qst concetti
OOOOO ma che crisi e crisi,stai fermo li' !
avrai letto male,sono i modi con cui agisce l enzima alcuni di questi, mentre gli altri quali la variazione di entropia potrebbero agire sulla velocita' dell enzima come anche la destabilizzazione dell ES
PS:metti i titoli piu' appropriati |
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terreno85
Utente Junior
235 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2008 : 17:08:43
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bhe diciamo che una reazione è esoergonica quando i prodotti sono piu stabili rispetto ai reagenti . Ora ci sono 2 modi per aumentare una velocita di reazione , la temperatura che aumenta l'Ec , che aumenta lo scontro tra le molecole , ma qst è qualcosa di sperimentale perche aumentando la T sopra i 50 -60° hai la denaturazione delle proteine , di enzimi .. Percio il modo che la cellula usa è sicuramente quella di avvicinare nel sito attivo i reagenti in modo che reagiscano . Qst lo fa attraverso la formazione di un complesso ES . ES è stabile perche Diminuisce l'entropia e di fatto G = H - TS rende piu positivo il G che di fatto si abbassa ... ORA L'enzima deve fare in modoi che il complesso enzima -stato di transizione ES* deve essere piu stabile rispetto a quello ES , in modo che l'energia di attivzione si abbassa , cioe semplicemente la barriera di energia fra ES e ES* è minore della barriera di energia tra S e lo stato di tranzizione , nn catalizzato X* ..
Per fare qst usa diversi tipi di catalisi :
quella covalente in modo da stabilizzare il complesso ES* , per esempio la formazione di una base di shiff nella reazione catalizzata dall'aldolasi nella glicolisi
oppure catalisi acido base con formazione di intermedi enediolici che poi sono tautomerizzati
Con gli ioni metaliici , orientamento sterico corretto e cosi via !
LA cosa che nn mi torna però Patrizio è la DESTABILIZZAZIONE di ES dovuta a tensione , desolvatazione o effetti elettrostatici !!! |
Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria |
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Patrizio
Moderatore
Città: Barcellona
1914 Messaggi |
Inserito il - 13 dicembre 2008 : 13:03:39
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Citazione:
la temperatura che aumenta l'Ec , che aumenta lo scontro tra le molecole , ma qst è qualcosa di sperimentale perche aumentando la T sopra i 50 -60° hai la denaturazione delle proteine , di enzimi
questi range non sono assoluti,considera ad esempio gli enzimi dei termofili estremi
Citazione:
Percio il modo che la cellula usa è sicuramente quella di avvicinare nel sito attivo i reagenti in modo che reagiscano . Qst lo fa attraverso la formazione di un complesso ES
dovresti essere piu' chiaro
Citazione:
ES è stabile perche Diminuisce l'entropia e di fatto G = H - TS rende piu positivo il G che di fatto si abbassa
certo,perche' diminuiscono i moti browniani,e quindi ora L'enzima deve fare in modoi che il complesso enzima -stato di transizione ES* deve essere piu stabile rispetto a quello ES , in modo che l'energia di attivzione si abbassa , cioe semplicemente la barriera di energia fra ES e ES* è minore della barriera di energia tra S e lo stato di tranzizione , nn catalizzato X* ..
Per fare qst usa diversi tipi di catalisi....ok
Citazione:
LA cosa che nn mi torna però Patrizio è la DESTABILIZZAZIONE di ES dovuta a tensione
quando il substrato interagisce con il sito catalitico,puo' essere esposto a tensione...torsione dei legami atomici etc,l enzima e' un lavoro che sta facendo ed il substrato non e' piu' stabile...
Citazione:
effetti elettrostatici
l enzima puo' aggiungere o cambiare la carina netta destabilizzando e cambiando la conformazione del substrato o sfavorendo una repulsione elettrostatica
Citazione:
desolvatazione
la struttura terziaria della proteina e' anche data dal mezzo in cui si trova,desolvatandola,si ha la modifica strutturale in quanto vengono meno le interazioni elettrostatiche forze di wan der vals..
tutto questo quindi comporta un aumento del Delta G( indicato dall'apice che sulla testiera non ho,che specifica che la grandezza e' relativa al raggiungimento dello stato di transizione )allo stato di attivazione in quando a questo stato il complesso ES e meno stabile poiche' si ha un aumento di DeltaH
un ultima cosa su cui devi stare molto attento e' questa,hai detto che :
il complesso enzima -stato di transizione ES* deve essere piu stabile rispetto a quello ES
Ok,ricorda che per quelle reazioni che hanno un elevato delta H per arrivare allo stato di transizione,vengono detti termodinamicamente instabili ma cineticamente stabili( vale per quei composti biologici ad elevato livello energetico ),cioe'liberano una quantita' notevole di energia ma la trasformazione e' notevolmente lenta
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terreno85
Utente Junior
235 Messaggi |
Inserito il - 14 dicembre 2008 : 00:32:14
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Si adesso mi è chiaro e direi che il tutto si puo riassumere dicendo che l'enzima è progettato per legare piu saldamente lo stato di transizione rispetto a substrato !! ...Guarda te che si è inventato la natura ... spettacolare nn trovi ? ..
un'altra cosa ... Parli di aumento di entalpia perche aumeta l'energia interna (intesa come somma dei contributi di energia traslazionale, rotazionale, e vibrazionale delle molecole) che in qst caso essendo ES instabile dovrebbe aumentare .. e allora se H = E + PV si ha un aumento di enetalpia come dici ..... giusto ? |
Una teoria può esserre provata da un esperimento. Ma nessun percorso guida dall'esperimento alla nascita di una teoria |
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