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RazieL
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1 Messaggi |
 Inserito il - 11 novembre 2009 : 19:40:19
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Anzitutto salve a tutti e complimenti per il sito/forum; molto interessante e molto ben fatto.
Ma veniamo al dunque.Avrei bisogno di un piccolo aiuto per chiarimenti vari.Lo so, potrei anche chiedere al professore ma c'è un piccolo problema...la mia facoltà di biotecnologie è all'Aquila e io abito a 3 ore di viaggio.Attendo da almeno 6 giorni una risposta via mail dalla prof ma ancora nulla.Visto che l'esame incombe, vorrei evitare di scrivere cretinate.
Allora, diciamo che ho ancora incertezze su come formare tripeptidi, tetrapeptidi ecc.Da quello che ho capito se l'esercizio in questione recita "scriver il tripept. di ala-gly-lys a ph 6" dovrei comportarmi in questa maniera: lego gli aa con gruppo O=C-NH eliminando (in questo caso) 2 molecole di H2O.Poi le cariche...devo prendere in esame gli aa agli estremi della molecolare, cioè ala e lys.La Lys ha un pkR di circa 10 quindi essendo ph<pkR il gruppo NH3+ non è dissociato e resta intatto.Mentre il COOH, sempre della Lys, ha un pk di circa 2 e quindi inferiore al ph; di conseguenza si dissocia e diventa COO-.Infine, l'alanina ha un pk di NH3+ di circa 9,2 , è più alto del ph e il gruppo amminico rimane NH3+
Recapitolando: l'NH3 della catena R di Lys resta carico (+) , il cooh di lys si dissocia in COO- e l'NH3 resta indissociato con carica +, della gly invece non ce ne frega nulla perchè impegnata nel leg. peptidico.
Il mio procedimento è corretto?
Piccola parentesi: io per biochimica ho il Voet, prezzo 80 euro.E' mai possibile che non ci sia un solo esercizio che spieghi come legare gli aa e distribuire le cariche a tot ph?
2)I punti isoelettrici.Prendendo in esempio il tripeptide di prima come si calcola?Devo usare in pratica i pk degli aa agli estremi della molecola, no?Quindi prendo in esame il pkNH3 dell'Ala (9) e il pkR di lys (10,54) il tutto fratto 2...è corretto?
3)Un esercizio scovato negli appunti: "L’aminoacido glicina è spesso usato come principale “ingrediente” per soluzioni tampone. Sapendo che il pK del gruppo amminico è 9.6,
•in quale range di pH la glicinapuò essere usata come tampone per la presenza del gruppo amminico?
La risposta è pH=9,6±1...perchè?E' un dogma?Cioè, che regole ci sono alla base, è un principio delle soluzioni tampone?
4)Qual è la percentuale della forma ionica a carica netta z = +1 dell’aminoacido lisina a pH =9.5 (pK1= 2,18, pK2= 8,95, pKR= 10,53)
Allora...io qua veramente non ho capito dove metterci mano.Penso che dovrei usare l'eq di Henderson-Hasselbach, ma sinceramente non ho ben capito cosa vada trovando.
Grazie per il vostro tempo :)
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Claudette
Nuovo Arrivato
2 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2009 : 13:38:55
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Ciao, anche io studio all'Aquila, Biotecologie...sono al secondo anno, tu?
Cmq per ora so dirti soltanto che la soluzione dell'esercizio 3 è corretta: Il range di pH in cui la glicina può essere usata come tampone per la presenza del gruppo amminico è 9,6±1 perché se [A]/[HA] è maggiore di 10 o minore di 0,1 si ha una scarsa azione tamponante e quindi i tmaponi hanno un campo di tamponamento utilizzabile entro ±1 unità di pH dal valore di pKa della componente acida!
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Claudette
Nuovo Arrivato
2 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2009 : 17:22:36
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Anzi, visto che ci sono, volevo chiederti...quell'esercizio continua e la domanda successiva è:
Per avere il 99% di glicina nella sua forma con il gruppo amminico protonato, a quale pH si dovrà portare la soluzione?
Come si deve rispondere qui? |
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BRI
Nuovo Arrivato
15 Messaggi |
Inserito il - 20 dicembre 2009 : 20:33:30
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| ciao studio anch'io biotecnologie...e presto dovro fare l'esame di biochimica 1..io cm libro,anzi come librone,uso I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER..e ho le slide delle lezioni..se ti puo interessare qcs. |
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