ciao a tutti!sto studiando in biochimica il meccanismo per l'analisi di amminoacidi di un peptide:idrolisi etc etc...c'è qualcuno che mi sa dare un quadro chiaro?grazie!
allora il primo passaggio di solito consiste nella rottua di ponti disolfuro cosi hai 2 frammenti ke possono essere idrolizzati,dopo bisogna identificare il numero e il tipo di amminoacidi (quindi per cromatografia).Ma alla base ci sono 2 metodi chimici la degradazione di Edmann:il peptide viene fatto reagire con il fenilisotiocianato), questo permette di marcare l' amminoacido terminale e identificarlo dalla struttura prodotta ( questo metodo non distrugge la catena).Degradazione di Sanger :l' amminoacido libero viene identificato facendolo reagire con il 2,4-trinitrofluorobenzene(sostituzione nucleofila aromatica) alla fine questo derivato dinitrofenilico viene idrolizzato e l' amminoacido terminale è quello legato al reagente!cmq questo metodo distrugge la catena!invece per proteine e polipeptidi piu grandi si fa ricorso a enzimi....quindi insomma dipende da cio ke hai davanti...perke se è grande il polpetide (o se hai una proteina) si usano tutti e tre i metodi.(se qulkuno mi dice come scrivere le reazioni ti faccio un esempio..altrimenti penso ke in rete trovi qualkosa.)