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asabri
Nuovo Arrivato

5 Messaggi

Inserito il - 24 febbraio 2010 : 09:31:08

Ho prposto ai miei studenti di liceo un'esperienza sull'effetto del pH sull'attivit� catalitica della pepsina. Il substrato � costituito da una sospensione di albume d'uovo della quale si valuta la torbidit� residua dopo incubazione a 37�C per 5 minuti conalcune gocce di pepsina al 2%. Come atteso la sospensione diventa rapidamente limpida a pH 2 mentre a pH superiori la torbidit� permane. Non riesco invece a trovare una spiegazione semplice del fatto che i campioni a pH 4 risultino al trmine dell'incubazione pi� torbidi di quelli a pH 6, 8 o 9. Abbiamo ottenuto gli stessi risultati per tutti gli 8 gruppi di lavoro che attingevano a flaconi diversi di soluzioni tampone, escluderei un errore di procedura. Chi mi aiuta a dare una spiegazione ai miei studenti? Grazie

asabri
Nuovo Arrivato

5 Messaggi

Inserito il - 25 febbraio 2010 : 13:16:18

Fai una domanda e datti una risposta!
Ho fatto una ricerca sulla rete e forse ho trovato una spiegazione ai nostri risultati. Ricercatori della Kyoto University (N. Kitabatake,E. Doi e altri) hanno pubblicato dei lavori sull'azione della pepsina sull'ovalbumina in funzione del pH ( in JAOCS ), se ho capito bene a pH 4 la pepsina taglia l'ovalbumina in un solo punto producendo un prodotto diverso da quello che si ottiene al pH ottimale (1.5-3.5), a pH superiori non agisce a causa della denaturazione, quindi a pH 4 si verifica effettivamente una digestione differente ma non mi � chiaro se la P-ovalbumina cos� ottenuta sia la responsabile diretta della maggior torbidit� della sospensione.

paolo865
Utente Junior

Prov.: Como
Citt�: Olgiate Comasco

262 Messaggi

Inserito il - 25 febbraio 2010 : 16:03:14

Forse a pH 4 l'enzima � instabile e non degrada le proteine, mentre a pH basico avviene un'idrolisi spontanea dell'albumina a seguito del pH basico?