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terzazona
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Inserito il - 23 maggio 2010 : 19:12:18  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terzazona Invia a terzazona un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
salve a tutti,nel mio libro di biochimica per quanto riguarda l'inibizione mista c'è un grafico da cui risulta che la Km aumenta e la vmax diminuisce,e fin qui ci sono,ma poi ce n'è un altro dove indica sempre per la mista in determinate condizioni(ma non ho capito quali)dove la Km diminuisce e anche la vmax diminuisce...se è un inibitore come fa a diminuire la KM?grazie

nashita
Utente

klimt

Prov.: Puglia


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Inserito il - 23 maggio 2010 : 20:35:02  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
dipende da alfa....se alfa >1 , l'affinità dell'enzima libero E per l'inibitore è maggiore di quella della forma ES, avrai che l'inibitore si legherà preferenzialmente alla forma E dell'enzima piuttosto che a ES e quindi la forma EI sarà maggiore di ESI e la Km apparente sarà maggiore di Km.


se alfa < 1 , l'affinità dell'enzima legato al substrato (ES) per l'inibitore sarà maggiore di quella della forma E e Km apparente sarà minore di Km .



Cmq perchè ti stupisce se diminuisce Km ? anche nell'inibizione acompetitiva si ha una riduazione di Km, e anche se appunto in un certo senso è come se aumentasse l'affinità dell'enzima per S ; si parla di inibizione perchè fa ridurre la v max

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terzazona
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Inserito il - 23 maggio 2010 : 20:49:52  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terzazona Invia a terzazona un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
aaah ho capito..ma quindi se alfa minore di 0 è come se l'inibitore facesse in modo che il substrato si leghi all'enzima e quindi in un certo senso aumenti la sua affinità abbassando di conseguenza la km?giusto cosi?
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nashita
Utente

klimt

Prov.: Puglia


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Inserito il - 23 maggio 2010 : 21:26:41  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Citazione:
Messaggio inserito da terzazona

aaah ho capito..ma quindi se alfa minore di 0 è come se l'inibitore facesse in modo che il substrato si leghi all'enzima e quindi in un certo senso aumenti la sua affinità abbassando di conseguenza la km?giusto cosi?



si, l'inibotore fa in modo che il substrato si leghi all'enzima perchè se l'inibitore ha una preferenza a legarsi a ES piuttosto che a EIavrai che ci sarà una maggiore concentrazione di ESI piuttosto che di EI, quindi è come se all' equilibrio E + S <--> ES venisse sottratto ES (perchè abbiamo detto che ES tende a reagire con I per dare ESI in quanto ES ha maggiore affinità per I ) e quindi avrai meno ES e questo fa spostare l'equilibrio E + S <--> ES a dx , quindi è come se aumetasse l'affinità verso il Substrato proprio perchè l equilibrio è come se venisse spostato a dx...



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terzazona
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Inserito il - 23 maggio 2010 : 21:37:12  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terzazona Invia a terzazona un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
grazie mille sei stato chiarissimo..volevo anche chiederti se portresti darmi una mano nell'altro topic che ho aperto http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?TOPIC_ID=18182 .grazie mille ancora
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nashita
Utente

klimt

Prov.: Puglia


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Inserito il - 24 maggio 2010 : 08:26:44  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di nashita Invia a nashita un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
prego! ;) cmq sono una ragazzA

cmq al secondo rigo, non è EI ma E :

"si, l'inibotore fa in modo che il substrato si leghi all'enzima perchè se l'inibitore ha una preferenza a legarsi a ES piuttosto che a E"


per l'altro topic devo ancora studiare il metabolismo e quindi le regolazione del glicogeno quindi non so ancora che regolazione abbia la glicogeno fosforilasi ,sorry

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terzazona
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Inserito il - 24 maggio 2010 : 11:32:35  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di terzazona Invia a terzazona un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
grazie mille ,mi sei statA di aiuto :D
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