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raffaele888
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 09 febbraio 2011 : 21:53:43
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ciao ragazzi ho un problema un pochino serio sull'inibizione enzimatica!! premetto che capisco perfettamente di cosa parlo e di tutto quello che c'è a monte a tutto ciò, ma ho voglia di capire per non imparare meccanicamente!! : io mi chiedo e cerco una risposta plausibile da voi: ma la Km xkè varia nei tre tipi di inibizioni?? (competitiva, incompetitiva e mista).. da cosa dipende? riusciste a spiegarmi come è xkè avviene questa variazione?? anche dal punto di vista molecolare bhoooo?? vi prego!! help me!!
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raffaele888
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2011 : 08:43:10
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nessuno sa trarre una rispota!!??? bhaaa!! |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
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M111
Utente
Prov.: Lucca
Città: Guamo
838 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2011 : 10:29:59
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Non avevo visto questa discussione, purtroppo ora posso solo limitarmi a linkarti una vecchia discussione. http://www.molecularlab.it/forum/topic.asp?TOPIC_ID=16131 Son quasi convinto che non ti servirà perchè è abbastanza...........naïve, ma tanto è solo un link :)
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2011 : 12:36:46
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La spiegazione linkata da M111 è ottima, faccio comunque una piccola spiegazione un po' meno matematica.
Pensala in questo modo: hai una certa quantità di enzima, diciamo 1000 molecole. Uno dei modi di vedere la Km è la concentrazione di substrato alla quale la reazione procede alla metà della velocità massima.
Il fatto che la reazione raggiunga una velocità massima (Vmax) è una conseguenza del fatto che ad un certo punto tutte le nostre 1000 molecole di enzima saranno occupate da molecole di substrato.
Ora, metti un inibitore non competitivo. Questo si lega all'enzima e gli impedisce di legare il substrato. Quindi ad es. mettendo 200 molecole di inibitore inibirai 200 molecole di enzima. Quindi effettivamente è come se avessi 800 molecole di enzima, non più 1000. La Vmax ottenibile è quindi minore, ma le caratteristiche dell'enzima di per sè non sono cambiate, ma tutte le velocità di reazione sono più basse, a qualsiasi concentrazione di substrato. Quindi la Km rimane sempre la stessa, perchè aggiungere un inibitore non competitivo ha lo stesso effetto che mettere meno enzima.
Un inibitore competitivo, invece, compete con il substrato per il sito attivo. Quindi effettivamente la Vmax è ancora raggiungibile, perchè hai sempre 1000 molecole di enzima. Il fatto è che per liberare tutti questi siti attivi è necessario che ci sia una più alta concentrazione di substrato per spiazzare tutto l'inibitore. Quindi Vmax rimane la stessa, ma è raggiungibile solo con alte concentrazioni di substrato, e quindi Km sarà anche essa aumentata.
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raffaele888
Nuovo Arrivato
18 Messaggi |
Inserito il - 17 febbraio 2011 : 16:46:43
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grazie tanteee chick80! senti nel caso dell'inibizione incompetitiva invece noi sappiamo che l'inibitore può legare all'enzima solo dopo che si è formato il complesso ES formando ESI cataliticamente inattivo!! ora in questo tipo di inibizione la Vmax e sempre ridotta xkè a qualsiasi concentrazione di S, (anche a bassissime) si formerà cmq un complesso ESI ke porta un abbassamento della Vmax!! vero??? ma la cosa che resta da capire è la Km nel caso di alte e basse concentrazioni di substrato!! partendo dal presupposto di base che questa inibizione è favorita ad alte concentrazioni di substrato la km in questo caso non dovrebbe aumentare???? a basse [S] invece l'inibizione viene Sfavorita xkè si forma poco complesso ES e quindi la km in questo caso diminuisceee?? chick80 ti ringrazio se rispondi!! :-D |
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