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Federicax1989
Utente Junior
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Inserito il - 07 novembre 2011 : 17:47:04
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"Il sito attivo della beta-galattosidasi catalizza l'idrolisi del substrato disaccaride attraverso legame "poco profondo" e "profondo" . Il funzionamento ottimale dell'enzima richiede la presenza dello ione monovalente potassio (K+) e dello ione magnesio divalente (Mg2+). "
cosa significa legame profondo e poco profondo?
"Il beta-legame del substrato è feso da un terminale formato da un gruppo carbossilesulla catena laterale di un acido glutammico."
che significa è feso?o.O
Grazie in anticipo :)
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Caffey
Utente Attivo
Città: Perugia
1496 Messaggi |
Inserito il - 07 novembre 2011 : 18:18:01
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Mamma mia che brutta traduzione! Leggi in inglese! 1) In sostanza significa che la galattosidasi ha nel sito attivo 2 siti, uno "profondo" e uno "poco profondo". Il lattosio si lega in quello meno profondo... Per me è quasi arabo, nel senso che non so a cosa possa servire questa informazione e non ho idea della differenza tra un sito profondo e uno poco profondo quindi ti linko la pagina dove ho letto qualcosa : http://www.biochem.arizona.edu/classes/bioc463a/molecular_graphics_gallery/jmol/Betafolder_maryhelen_A/beta.html.
2) feso è il participio passato di fendere. Leggasi: clivato |
[...] Hunc igitur terrorem animi tenebrasque necessest non radii solis neque lucida tela diei discutiant, sed naturae species ratioque. [...]
Titus Lucretius Carus |
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Federicax1989
Utente Junior
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Inserito il - 07 novembre 2011 : 18:34:05
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Oddio ma era wikipedia in italiano..nn pensavo fosse una traduzione |
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 07 novembre 2011 : 18:36:45
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Ci sarebbe anche quest'altra cosa che non mi è chiara.
"Unità di misura dell’attività enzimatica:
la misura dell’attività enzimatica si esprime in unità del SI,come katal (moli di substrato consumate o moli di prodotto formate per secondo), o in unità internazionali (IU) (#956;moli di substrato consumate o di prodotto formate per minuto)." Fin qui ok
"Le unità di attività enzimatica sono correlate all’attività specifica, cioè il numero di IU per mg di proteina o di katal per Kg di proteina (60 IU per mg di proteina sono equivalenti a 1 katal per Kg di proteina)"
questa seconda frase non la capisco o.O è utile? altrimenti la tolgo proprio.In realtà non mi ricordo cos'è l'attività specifica
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 07 novembre 2011 : 21:19:53
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Parlando sempre di enzimi..Km dà un'indicazione dell'affinità di un enzima per il suo substrato?
E l'equazione di Michaelis Menten esprime una relazione tra velocità iniziale Vo ,velocità massima Vmax e concentrazione iniziale del substrato giusto? |
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Geeko
Utente
Città: Milano
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Federicax1989
Utente Junior
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Inserito il - 08 novembre 2011 : 23:09:54
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ok grazie..
Scusate mi servirebbe ancora un altro aiuto..dovrei cercare qualcosa su pubmed riguardo il meccanismo di reazione della beta galattosidasi..ma non ho mai cercato su pubmed e nn so dove mettere mano su questo sito http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/ |
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0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 08 novembre 2011 : 23:15:01
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Sarebbe bastato andare su wiki.en, lì constatare che esiste un paragrafo dedicato al meccanismo catalitico. Come avresti visto, le frasi riportate sono accompagnate da degli indici, i quali rimandano, a fondo pagina, alla bibliografia. In particolare a te interessano le note 11 e 12, che si riferiscono a questi due articoli:
^ Gebler JC, Aebersold R, Withers SG (June 1992). "Glu-537, not Glu-461, is the nucleophile in the active site of (lac Z) beta-galactosidase from Escherichia coli". J. Biol. Chem. 267 (16): 11126–30. PMID 1350782.
^ Yuan J, Martinez-Bilbao M, Huber RE (April 1994). "Substitutions for Glu-537 of beta-galactosidase from Escherichia coli cause large decreases in catalytic activity". Biochem. J. 299 ( Pt 2): 527–31. PMC 1138303. PMID 7909660.
Ora non ti resta che cercarli su pubmed, magari inserendo i titoli.
Enjoy |
So, forget Jesus. The stars died so that you could be here today. A Universe From Nothing, Lawrence Krauss
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 09 novembre 2011 : 00:10:40
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scusate ma io ho sempre saputo che la beta galattosidasi idrolizza il lattosio in glucosio e galattosio..perchè la beta gal del meccanismo di reazione che fa vedere wiki parte da un galattoside e giunge al galattosio? o.O
ora che ci penso ho un articolo cartaceo che mi è stato fornito dalla prof in cui c'è proprio quel disegno riferito alla beta gal di Alicyclobacillus..
e sta spiegato pure il meccanismo di reazione che cmq nn mi è molto chiaro magari domani vi posto il disegno |
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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 09 novembre 2011 : 08:43:57
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Sì la beta-galattosidasi idrolizza il lattosio nei suoi monosaccaridi, ma non solo Infatti come possibili substrati utilizza dei beta-galattosidi, quindi basta che vi sia un legame beta-glicosidico tra il galattosio e un sostituente organico (questa definizione comprende il lattosio infatti, ma anche l'X-gal per esempio). |
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 09 novembre 2011 : 10:52:15
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quindi il sostituente organico può essere il glucosio e in tal caso abbiamo il lattosio giusto? però leggo una definizione in cui dice che un galottoside è una molecola costituita da una porzione glucidica,il galattosio e una porzione organica,non glucidica.Ma se abbiamo detto che ci può stare pure il glucosio non mi trovo più
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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 09 novembre 2011 : 16:41:36
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Penso proprio sia una porzione organica anche non glucidica, l'importante è che sia un legame beta-glucosidico. |
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0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 09 novembre 2011 : 18:01:19
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Ovviamente deve essere chimicamente simile, come certe proteasi che oltre ad idrolizzare il legame ammidico sono in grado di clivare gli esteri. |
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Federicax1989
Utente Junior
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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 20 novembre 2011 : 13:16:43
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Quella struttura attorno è semplicemente il sito attivo dell'enzima, in cui vengono messi in evidenza i due gruppi carbossilici funzionali che intervengono attivamente nella reazione. Non ho letto l'articolo, ma deve trattarsi di catene laterali di Glu o Asp. Premetto che secondo me quello schema è fatto un po' coi piedi per quanto riguarda le frecce ricurve... cioè partono e arrivano un po' dappertutto..
Comunque la reazione parte con l'attacco nucleofilo da parte del carbossilato in basso nei confronti del C anomerico dello zucchero. |
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 21 novembre 2011 : 11:31:58
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Citazione: Messaggio inserito da Geeko
Quella struttura attorno è semplicemente il sito attivo dell'enzima, in cui vengono messi in evidenza i due gruppi carbossilici funzionali che intervengono attivamente nella reazione. Non ho letto l'articolo, ma deve trattarsi di catene laterali di Glu o Asp. Premetto che secondo me quello schema è fatto un po' coi piedi per quanto riguarda le frecce ricurve... cioè partono e arrivano un po' dappertutto..
Comunque la reazione parte con l'attacco nucleofilo da parte del carbossilato in basso nei confronti del C anomerico dello zucchero.
si si infatti le frecce nn si capiscono..allora rifaccio il disegno mettendo io le frecce e poi ve lo posto :) e mi dite se va bene ok? |
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Federicax1989
Utente Junior
316 Messaggi |
Inserito il - 23 novembre 2011 : 10:14:34
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Ragazzi, mi è venuto un dubbio..se qualcuno di buona volontà potesse aiutarmi in una ricerca, sarei felicissima +.+ volevo sapere da quale gene viene codificata la beta gal 42 di Alicyclobacillus e se questo gene è organizzato in un operone ? se si com'è fatto l'operone xD Ho provato a cercare su google in inglese ma ho trovato solo un articolo che non dice granchè (http://www.springerlink.com/content/v071803310m0736r/fulltext.pdf )
Allora ho pensato di andare nel database protein di ncbi e nemmeno lì ricavo granchè..
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/protein/AAZ81841.1
magari se date un'occhiata anche voi..o mi dite cosa altro posso cercare |
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