| Autore |
Discussione |
|
|
greygc
Utente Junior
160 Messaggi |
 Inserito il - 15 gennaio 2012 : 14:13:32
|
26) L’ubiquitina è:
a) Un particolare tipo di proteasi presente in tutti i tessuti che degrada rapidamente le proteine in eccesso
b) Una proteina che si lega covalentemente a proteine che devono essere degradate nel lisosoma quando sono prive del segnale mannosio6P
c) Una proteina “tuttofare “ che nelle cellule eucariotiche può sostituire varie altre proteine
d) Una proteina ubiquitaria, da cui il nome, di cui non si conosce la funzione
e) Una proteina capace di legarsi covalentemente a diverse proteine “marcandole” per la degradazione nel proteasoma
senza ombra di dubbio la e è corretta. mi viene il dubbio sulla b. so che le proteine provenienti dall'esterno della cellula ad esempio alcuni recettori entrano negli endosomi tardivi una volta monoubiquitinati e poi vengono degradati nel lisosoma. ma non capisco se la domanda vuole anche questa risposta.
|
|
|
|
|
0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 17 gennaio 2012 : 15:00:47
|
| Solo la e: il segnale del mannosio 6P permette l'indirizzamento dal Trans-Golgi al lisosoma. Proteine mancanti di tale segnale vengono secrete, provocando un gravissimo stato patologico che assomma in sé le caratteristiche di molte malattie da accumulo lisosomiale, in quanto si verifica l'assenza dei caratteristici enzimi idrolitici. |
So, forget Jesus. The stars died so that you could be here today.
A Universe From Nothing, Lawrence Krauss
|
 |
|
|
greygc
Utente Junior
160 Messaggi |
Inserito il - 18 gennaio 2012 : 12:09:03
|
Citazione:
Messaggio inserito da 0barra1
Solo la e: il segnale del mannosio 6P permette l'indirizzamento dal Trans-Golgi al lisosoma. Proteine mancanti di tale segnale vengono secrete, provocando un gravissimo stato patologico che assomma in sé le caratteristiche di molte malattie da accumulo lisosomiale, in quanto si verifica l'assenza dei caratteristici enzimi idrolitici.
Il interpreto in maniera diversa. Pensa all endocitosi mediata da recettori con degradazione di recettore. La' pur vengono monoubiquitinati e il lisosoma discerne tra loro e le molecole con m6p cioè residenti nel liscosa ma no? |
|
|
|
0barra1
Utente Senior
Città: Paris, VIIème arrondissement
3847 Messaggi |
Inserito il - 18 gennaio 2012 : 13:38:55
|
| Io sto scrivendo che il segnale del mannosio 6=p non c'entra nulla: i recettori non vengono degradati dopo internalizzazione nonostante manchino del mannosio fosforilato. Semplicemente il man 6P indirizza le proteine dal Trans Golgi al lisosoma. Se un recettore si trova sulla plasmamembrana, dev'esser privo di questo segnale. E non lo acqusisce in seguito, visto che le reazione che portano alla sua formazione hanno luogo durante il passaggio nel Golgi. |
So, forget Jesus. The stars died so that you could be here today.
A Universe From Nothing, Lawrence Krauss
|
|
|
|
greygc
Utente Junior
160 Messaggi |
Inserito il - 18 gennaio 2012 : 14:36:04
|
Citazione:
Messaggio inserito da 0barra1
Io sto scrivendo che il segnale del mannosio 6=p non c'entra nulla: i recettori non vengono degradati dopo internalizzazione nonostante manchino del mannosio fosforilato. Semplicemente il man 6P indirizza le proteine dal Trans Golgi al lisosoma. Se un recettore si trova sulla plasmamembrana, dev'esser privo di questo segnale. E non lo acqusisce in seguito, visto che le reazione che portano alla sua formazione hanno luogo durante il passaggio nel Golgi.
ma la domanda chiede se il lisosoma discerne o meno. secondo me i recettori monoubiquitinati si fondono all'endosoma tardivo per poi essere fusi al lisosoma ed essere degradati. il fatto che questi recettori abbiano l'ubiquitina permette al lisosoma di capire che quelli devono essere ubiquitinati. il lisosoma discerne le proteine con un legame all'ubiquitina da quelle con un legame all' M6P e degrada le prime. cos'è che non va in questa spiegazione? |
|
|
|
greygc
Utente Junior
160 Messaggi |
Inserito il - 18 gennaio 2012 : 14:38:39
|
Citazione:
Messaggio inserito da 0barra1
Io sto scrivendo che il segnale del mannosio 6=p non c'entra nulla: i recettori non vengono degradati dopo internalizzazione nonostante manchino del mannosio fosforilato. Semplicemente il man 6P indirizza le proteine dal Trans Golgi al lisosoma. Se un recettore si trova sulla plasmamembrana, dev'esser privo di questo segnale. E non lo acqusisce in seguito, visto che le reazione che portano alla sua formazione hanno luogo durante il passaggio nel Golgi.
ah leggiamo la domanda diversamente! anche io so che le proteine (recettori) da degradare sono già ubiquitinate qnd sono sulla membrana ma lo interpretavo come un discernere del lisosoma successivo.
ha ubiquitina? la distruggo
ha M6P? non la distruggo
|
|
|
|
greygc
Utente Junior
160 Messaggi |
Inserito il - 18 gennaio 2012 : 15:35:20
|
Citazione:
Messaggio inserito da 0barra1
Io sto scrivendo che il segnale del mannosio 6=p non c'entra nulla: i recettori non vengono degradati dopo internalizzazione nonostante manchino del mannosio fosforilato. Semplicemente il man 6P indirizza le proteine dal Trans Golgi al lisosoma. Se un recettore si trova sulla plasmamembrana, dev'esser privo di questo segnale. E non lo acqusisce in seguito, visto che le reazione che portano alla sua formazione hanno luogo durante il passaggio nel Golgi.
dal mio libro "biologia cellulare e genetica"
i recettori che devono essere degradati vengono marcati con una molecola di ubiquitina nel dominio citosolico. Questa molecola di ubiquitina rappresenta quindi il segnale responsabile per lo smistamento di questi recettori nelle vescicole interne degli entrosomi multivescicolari.Dagli endosomi precoci di smistamento si formano, quindi, questi corpi multivescicolari, dovuti ad invafinazione di membrana che portano alla formazione di vescicole interne e che incorporano selettivamente recettori destinati ai compartimenti degradativi(endosomi tardivi e lisosomi) |
|
|
| |
Discussione |
|
ubiquitina
Didattica
