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vogliadiChiarezza
Nuovo Arrivato

60 Messaggi

Inserito il - 14 febbraio 2012 : 17:56:14

Faccio una premessa: io qui quando dico che Km=costante di Michaelis Menten diminuisce intendo dire che si abbassa graficamente e dunque in tal caso l'enzima lavorerà più substrato. Viceversa se la Km aumenta vuol dire che si alza graficamente, cioè in tal caso lavorerà meno substrato.

INIBITORE COMPETITIVO:
Ha la stessa forma del sito attivo così può legarcisivi al posto del substrato ciò comporta:
Aumento di Km (Costante di Michealis-Menten). Cioè si alza graficamente e cioè l'enzima lavorerà nell'unità di tempo meno substrato.
La Vmax rimane invariata però forse l'enzima la raggiungerà con un'accelerazione minore rispetto a se non avesse questo inibitore?
Se andasse la reaz con un'accelerazione minore verso la Vmax però diminuirebbe la Costante Cinetica o Catalitica della reazione giusto?
Cosa che invece non avviene. Quindi l'accelerazione della reaz verso la Vmax sia che ci sia o non ci sia l'inibitore rimane la stessa?!

INIBITORE NON COMPETITIVO:
Si lega a un sito diverso da quello attivo dell'enzima il che rende semplicemente meno efficiente l'enzima tanto che K catalitica diminuisce e di conseguenza anche la Vmax. La reaz dunque va più lenta.
La Km o costante di Michealis-Menten non subisce nessun effetto e cioè l'enzima lavora la stessa quantità di substrato (che ci sia o no questo inibitore) ma in una diversa unità di tempo poichè varia la Kcat giusto?

INIBITORE INCOMPETITIVO:
Varia cioè diminuisce la Km = L'enzima lavora più substrato saturandosi prima e dunque sarà più lento infatti la Vmax diminuisce e diminuisce anche la Kcat !?

CASO DEGLI EFFETTORI ALLOSTERICI

-Non sono inibitori competitivi nel caso in cui si leghino al sito attivo perchè non hanno la stessa forma di quest'ultimo giusto? Questa è la sola unica ragione per la quale non sono da considerarsi inibitori competitivi?
Perchè per il resto gli effettori allosterici non fanno variare la Vmax.
Ma fanno aumentare la Km e cioè essa si alza graficamente e dunque l'enzima lavora meno substrato.

-Quando l'effettore si lega a siti regolatori appositi per lui si distingue dall'inibitore non competitivo perchè:
L'effettore fa il contrario dell'inib non comp:
Lascia invariata la Vmax ma varia la Km la quale si abbassa graficamente e cioè l'enzima lavorerà più substrato nell'unità di tempo.
La Kcat catalitica invece rimane invariata così la Vmax.

Geeko
Utente

Città: Milano

1043 Messaggi

Inserito il - 14 febbraio 2012 : 18:26:58

Citazione:
CASO DEGLI EFFETTORI ALLOSTERICI

-Non sono inibitori competitivi nel caso in cui si leghino al sito attivo perchè non hanno la stessa forma di quest'ultimo giusto?

Scusa ma se li chiami "effettori allosterici" allora questi non si legheranno mai col sito attivo dell'enzima, proprio per definizione.

vogliadiChiarezza
Nuovo Arrivato

60 Messaggi

Inserito il - 14 febbraio 2012 : 20:11:40

Va bene ok mi correggo: é diverso dall'inibitore competitivo perchè l'effettore non si lega al sito attivo e comunque fa abbassare la Km mentre la Vmax rimane invariata.

Per il resto sapete rispondere a tutto il resto?

antodoca
Nuovo Arrivato

44 Messaggi

Inserito il - 09 marzo 2012 : 17:22:53