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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
 Inserito il - 23 marzo 2012 : 17:14:59
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Salve a tutti,
avrei bisogno di una delucidazione in merito ad alcune problematiche chimico-fisiche relative ai legami chimici in generale.. ed in particolar modo, alle interazioni deboli.
Dovrò poi cercare di applicare quanto appreso alla chimica degli amminoacidi.
Come avrete capito, mi son tuffato nello studio della Biochimica ed è fondamentale che capisca questi passaggi, prima di acquisire la padronanza della struttura terziaria dei peptidi.
Premesso che utilizzo il Lehninger e mi sto trovando benissimo, ma i dubbi purtroppo non mancano mai.
Le domande sono lunghe, perché sto "ripetendo" i concetti nel porvele e voglio assicurarmi che sia tutto giusto.
Grazie in anticipo a chiunque dovesse darmi un aiuto.. Purtroppo al momento non posso chiedere informazioni a nessuno "in real", perché sono impossibilitato dal lasciare casa!
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Dubbio#1: la natura entalpica delle interazioni di legame.
Il mio docente ha calcato molto sull'importanza del principio termodinamico capace di spiegare la spontaneità di un processo/la stabilità di un sistema. E' un principio che governa tutto quel che c'è in natura, dalla separazione bifasica acqua/olio.. alla struttura tridimensionale delle proteine. Lo conoscete tutti:
deltaG = deltaH - T*deltaS
Il principio stabilisce che il processo sarà spontaneo solo se ESOERGONICO: sarà esoergonico allorquando la variazione del contenuto in energia libera del sistema sia negativa, dunque deltaG<0.
Ora, un sistema chimico può raggiungere il tanto agognato deltaG negativo avvalendosi di due variabili: la prima è H (entalpia), la seconda è S (entropia).
L'entalpia dovrebbe esprimere il contenuto di calore complessivo del sistema e tiene conto dell'insieme dei legami chimici (e delle loro energie di legame!) presenti all'interno di una molecola.
L'entropia, invece, esprime il grado di disordine che caratterizza il sistema.
Il deltaG può esser abbassato (e quindi, un processo può esser reso spontaneo) abbassando l'entalpia oppure innalzando l'entropia. Questo trova pieno riscontro nell'equazione dell'energia libera che vi ho scritto prima!
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Ora: esistono svariate tipologie di interazioni chimiche: legami covalenti, salini, legami idrogeno, forze VanDerWaals e interazioni idrofobiche.
Le interazioni idrofobiche sono giustificate molto bene dall'aumento di entropia che comportano: infatti, se le molecole apolari si associano, evitano la formazione di "strati d'acqua" altamente ordinati che decorrono lungo tutto il perimetro molecolare idrofobo. Si riduce l'area di superficie da esporre all'acqua.. e quindi si aumenta indirettamente il disordine. Questo è chiarissimo!
Non ho però ben capito perché tutte le altre forze di legame che ho elencato prima abbiano un contributo essenzialmente entalpico. Ho provato a ragionare "a ritroso", pensando che per spezzare un legame (sia covalente, ionico, idrogeno..) sia necessaria una tot. quantità di energia in forma di kj/mole: ad esempio, ne bastano 30 per i legami a idrogeno, ne servono 200-300 per quelli covalenti..
E quindi, avevo pensato che siccome la loro rottura è un processo endotermico (ha un deltaH positivo, perché devo SOMMINISTRARE calore in kj/mole per spezzarli!), la formazione degli stessi comportasse un abbassamento dell'entalpia, in quanto processo esotermico (deltaH negativo).
Dunque, proprio perché la rottura di un legame covalente richiede più kj/mole di un legame a idrogeno, si può dire che il legame covalente abbia un contributo entalpico assai più massiccio rispetto a quello a idrogeno. Tuttavia questo ragionamento non mi convince del tutto.. Vorrei una delucidazione su questo passaggio e sul significato del contributo entalpico di queste interazioni!
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Dubbio#2: le forze che determinano il ripiegamento delle proteine.
Ora, passiamo ad un livello più complesso.
Si sa che le proteine non si fermano alla semplice sequenza amminoacidica lineare, ma che subentrano dei cambiamenti nella forma che portano alla struttura secondaria e da qui alla terziaria.
La struttura primaria tiene conto delle proprietà di "parziale doppio legame" del legame ammidico C-N.
E tiene inoltre conto della possibilità di rotazione dei "piani" amminoacidici legati, in trans l'uno rispetto all'altro, ad un carbonio alfa. In questo modo:
http://www.larapedia.com/biologia_appunti/biologia_appunti_parte_2_clip_image004.jpg
Insomma, i vari piani possono ruotare, muoversi, far assumere una CONFORMAZIONE ben precisa alla catena amminoacidica: in particolare, tenderanno alla conformazione più stabile, cioè quella che comporta il minore deltaG.
E fin qui, ci siamo.
Il Lehninger (capitolo 6) comincia a dire che il deltaG di una proteina "distesa" rispetto alla proteina "ripiegata" non è diversissimo, perché nella forma distesa gode di una maggiore entropia conformazionale (cioè possibilità di assumere un sacco di conformazioni). Inoltre, nella cellula potrà formare un sacco di legami idrogeno con l'acqua circostante (contributo entalpico) = queste due forze favoriscono termodinamicamente lo stato disteso, non ripiegato (non nativo).
Eppure, "vince" lo stato ripiegato da un punto di vista termodinamico. Come mai?
In primo luogo, entrano in gioco le interazioni idrofobiche degli amminoacidi idrofobici che sono posizionati più all'interno, per minimizzare i contatti con l'acqua.. sempre in base a quel che abbiamo detto prima sull'entropia.
Poi si parla di legami idrogeno/salini/ponti solfuro: sul libro, fa capire che la rotazione dei piani è volta alla formazione del maggior numero possibile di legami intramolecolari.
Io sapevo che queste ultime interazioni offrissero un contributo entalpico, e invece sul Lehninger dice che il loro contributo al raggiungimento della conformazione ripiegata è entropico! Viene detto che il deltaH negativo di formazione dei legami intramolecolari è controbilanciato dal deltaH positivo derivato dalla rottura delle stesse interazioni con l'acqua circostante..! Mi riferisco in particolar modo ai legami idrogeno e ionici.
E quindi, a conti fatti, è sempre l'entropia a governare tutto. Ma allora il loro contributo non è più entalpico? Vi sembra giusto quel che vi ho scritto?
Viene inoltre detto che questa cosa è ulteriormente aumentata dal fatto che qualsiasi soluto in acqua.. causa una diminuzione netta dei legami a idrogeno. E quindi, si formano strati d'acqua ordinati anche attorno alle molecole polari (!). Forse il libro intendeva dire che.. ci sono meno legami a idrogeno complessivi, rispetto a quando c'era solo acqua pura?
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Boh! Mi sto confondendo!
Spero possiate darmi un aiuto.. Grazie dell'attenzione! 
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freeflower
Nuovo Arrivato
6 Messaggi |
 Inserito il - 27 marzo 2012 : 12:18:54
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 Scritto da MolecularLab Mobile
Penso che nel tuo ragionamento manchi solo l' osservazione che l' entropia essendo una misura del disordine, del grado di sparpagliamento delle molecole di un sistema, implica la necessitá di avere "spazio" per dare un contributo significativo. Mi spiego meglio: in una cellula lo spazio libero per l' instaurarsi di un disordine tale da abbassare l' energia libera che tiene insieme unito il citoscheletro è talmente bassa da non essere possibile; a differenza di quanto avviene a livello degli alveoli polmonari che sboccano direttamente nell' albero polmonare molto fornito di spazi in cui le molecole possono appunto sparpagliarsi diffondendo all'esterno. Per cui le forze di legame all' interno delle molecole danno un contributo entalpico, considerando anche che le reazioni a loro carico sono gestite dagli enzimi che le tengono ben ferme nel loro sito attivo..spero di averti dato uno spunto di riflessione almeno sul primo dubbio! |
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freeflower
Nuovo Arrivato
6 Messaggi |
Inserito il - 27 marzo 2012 : 12:24:18
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Scritto da MolecularLab Mobile
Errata corrige : ...alzare l'energia libera che tiene unita ad es. Il citoscheletro... |
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Le interazioni deboli: dubbi e dilemmi sulla loro natura!
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