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Bandina
Nuovo Arrivato
6 Messaggi |
Inserito il - 17 luglio 2012 : 18:47:07
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Ho una domanda che mi assilla da un po'. Le catene leggere degli anticorpi: k e lambda, sono identiche in tutte le specie animali o ci sono differenze tra catene k ad esepio di topo e di coniglio?
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 18 luglio 2012 : 10:07:23
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A naso direi che sono diverse, anche se di norma i domini immunoglobulinici sono molto conservati da un punto di vista evolutivo quindi troverai in ogni caso alta similarità di sequenza, soprattutto per quanto riguarda il dominio costante CL. Quello che invece cambia molto è il rapporto tra le due nelle differenti specie. Ad esempio nell'uomo la maggioranza delle IgG presenta catene kappa, mentre nel topo o nel cavallo l'espressione di kappa e lambda è più bilanciato. Il perchè non lo ricordo... |
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 18 luglio 2012 : 17:05:23
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Giusto perchè sto leggendo articoli al riguardo...
Citazione: [...]Within the antibody VL domains, the structural difference between the lambda and kappa framework is widely appreciated, as the one amino acid residue insertion in the FR 1 of kappa domains relative to the lambda sequences is immediately apparent from a sequence alignment. Vk domains can be further subdivided according to the pre- sence or absence of a cis-proline residue in position L8, while in Vl the presence or absence of trans-proline residues in position L7 and L9 (L8 according to Kabat) does not signicantly affect the main-chain conformation
#65279;Honegger, A., & Plückthun, A. (2001). The influence of the buried glutamine or glutamate residue in position 6 on the structure of immunoglobulin variable domains. Journal of molecular biology,309(3), 687-99. |
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