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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
 Inserito il - 20 settembre 2012 : 16:34:56
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Salve,
torno per una delucidazione. Son alle prese con gli enzimi, proprietŕ e caratteristiche e son appunto arrivato alla questione centrale dell'argomento: in che modo l'enzima riesce ad accelerare una reazione che normalmente richiederebbe molto tempo per avvenire?
Tra libri e slides, credo d'essermi fatto un'idea.
Premesso che una domanda di questo tipo presuppone una.. almeno discreta conoscenza di cinetica chimica e di termodinamica, cerco di illustrarvela - perché ho il dubbio di aver capito una cosa per un'altra. 
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I reagenti, per poter formare un prodotto, devono collidere in un certo modo, direzione, e con una certa energia (teoria delle collisioni) e raggiungere una fase particolare denominata stato di transizione o complesso attivato (teoria dello stato di transizione).
Il raggiungimento dello stato di transizione puň comportare la formazione di cariche, in seguito alla distorsione dei legami e riarrangiamenti degli stessi.
Inoltre, il fatto che le specie coinvolte nella reazione siano costrette a doversi trovare molto vicine tra loro per reagire, potrebbe essere inteso come una diminuzione dell'entropia del sistema.
ORA: grazie al fatto che gli enzimi espongano catene laterali "ad hoc" per il substrato, le sue eventuali cariche risulteranno in ogni caso stabilizzate. E questo aiuta ad abbassare l'energia libera dello stato di transizione.
Inoltre, grazie alla possibilitŕ di poter effettuare altre interazioni di legame (ex. interazioni idrofobiche), viene minimizzata la perdita di entropia. Ed anche questo contribuisce ad abbassare i livelli di DeltaG del complesso attivato.
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E' giusto quanto detto finora?
Sul mio libro, inoltre, viene anche specificato che la formazione di interazioni tra l'enzima ed il suo substrato, comporta comunque un abbassamento complessivo del DeltaG.
Le interazioni covalenti, ioniche, idrogeno e van der waals infatti, con un contibuto entalpico, diminuiscono l'entalpia (perché la formazione di un legame č un processo esotermico) e quindi il deltaG scende.
Le interazioni idrofobiche, perché aumentano l'effetto idrofobico che contribuisce ad aumentare l'entropia (o quanto meno, a minimizzare le perdite di entropia che deriverebbero dall'interazione dei reagenti sprovvisti dell'ausilio stabilizzante dell'enzima).
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Vi trovate con queste informazioni o mi č sfuggito qualcosa?
Grazie dell'attenzione!
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Selenocisteina
Nuovo Arrivato
64 Messaggi |
Inserito il - 20 settembre 2012 : 19:36:34
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Sě, lo stato di transizione č instabile perché presenta molte cariche (anche parziali) e i legami non sono della lunghezza ottimale perché non sono ancora formati, quindi sono troppo lunghi/troppo corti.
L'enzima stabilizza questa specie con i metodi che hai descritto, perciň abbassa l'energia necessaria a raggiungere il TS. Se vuoi delle buone spiegazioni sull'argomento di consiglio di dare un'occchiata al Voet & Voet.  |
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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
Inserito il - 21 settembre 2012 : 13:54:51
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Per adesso il mio riferimento č il Lehninger, che per fortuna č tanto chiaro, perň al solito i dubbi mi assalgono, specialmente quando c'č di mezzo la termodinamica! 
Grazie mille della risposta, Selenocisteina con un parere di confronto in piů mi sento ancor piů sicuro.
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Come fa un enzima ad abbassare l'energia di attivazione?
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