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kirby
Nuovo Arrivato
2 Messaggi |
 Inserito il - 28 gennaio 2007 : 19:16:06
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Spero che il mio messaggio non sia fuori argomento per questo forum e spero che qualcuno mi sappia rispondere alle seguenti domande:
1)Nell'equazione di Michaelis-Menten i parametri Km e Vmax come variano se si cambia la concentrazione dell'enzima? E se si varia il pH o il Substrato?
2)Come si giustifica la presenza di un amminoacido idrofilico (istidina prossimale) nel "core idrofobico" della mioglobina?
3)Come si identifica su un tratto di DNA genomico (di procarioti) gli elementi che permettono di supporre che quella regione codifica per una proteina?
Grazie a tutti per le risposte e ciao.
Bye kirby
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orcaimpetuosa
Utente Junior
234 Messaggi |
Inserito il - 28 gennaio 2007 : 23:20:21
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Citazione:
Messaggio inserito da kirby
Spero che il mio messaggio non sia fuori argomento per questo forum e spero che qualcuno mi sappia rispondere alle seguenti domande:
1)Nell'equazione di Michaelis-Menten i parametri Km e Vmax come variano se si cambia la concentrazione dell'enzima? E se si varia il pH o il Substrato?
2)Come si giustifica la presenza di un amminoacido idrofilico (istidina prossimale) nel "core idrofobico" della mioglobina?
3)Come si identifica su un tratto di DNA genomico (di procarioti) gli elementi che permettono di supporre che quella regione codifica per una proteina?
Grazie a tutti per le risposte e ciao.
Bye kirby
ho sempre odiato la michaelis menten... per quanto riguarda l'aa nn ricordo il caso specifico ma penso sia normale trovare aa idrofili anche in un core idrofobico, è una questione di insieme e nn di particolari, e poi magari potrebbe avere proprio un ruolo specifico, ma nn ti so dire.
per il dna procariotico si dovrebbe fare riferimento ai vari promotori o al codon di stop.
cm vedi nn nn so essere preciso spero che cmq ti serva a qualcosa. |
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Fil23
Utente Junior
Prov.: estero
Città: London
238 Messaggi |
Inserito il - 29 gennaio 2007 : 10:51:54
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Ti rispondo alla prima domanda,
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La costante di Michaelis-Menten (KM) è una grandezza caratteristica di ciascun enzima. Essa è un termine che indica quantitativamente l'affinità tra un enzima e il suo substrato. In poche parole KM e' indipendente dalla concentrazione dell'enzima e del substrato. Il pH puo' influire aumentando o diminuendo l'affinita' dell'enzima per il substrato, dipende pero' dal tipo di enzima con cui si lavora.
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Come si vede dal grafico, anche Vmax e' un parametro che dipende dalla natura dell'enzima ed e' indipendente dalla concentrazione di enzima e substrato. Il pH non ha effetto su Vmax, ma ha effetto su V, in quanto variando KM puo' rendere piu' o meno veloce la reazione globale. |
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kirby
Nuovo Arrivato
2 Messaggi |
Inserito il - 29 gennaio 2007 : 13:09:24
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Molte grazie, ma la Vmax dipende dalla concentrazione dell'enzima visto che Vmax=kcat*[E] oppure quello che ho scritto è sbagliato?
Grazie ancora e ciao
Kirby
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Fil23
Utente Junior
Prov.: estero
Città: London
238 Messaggi |
Inserito il - 29 gennaio 2007 : 13:21:36
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Quello che hai scritto e' vero dopo che sei arrivato al steady state (il plateau della curva).
Le cinetiche di Michaelis-Menten sono solitamente pensate come un eccesso di enzima titolato con substrato. Se pensi alla situazione inversa, cioe' un eccesso di substrato titolato con enzima, la reazione non accellera...perche' dal grafico tu ti trovi nella zona di plateau...la velocita' max e' una caratteristica fisica dell'enzima...detto terra terra sarebbe quante molecole carica e libera modificate nel tempo l'enzima...ti rendi conto che aumentare la concentrazione dell'enzima non rende questo processo piu' veloce!
ciao ciao
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chiarwen
Nuovo Arrivato
Prov.: Roma
Città: Roma
28 Messaggi |
Inserito il - 02 febbraio 2007 : 16:02:50
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per quanto riguarda l'His prossimale nella mioglobina, è idrofila perché deve coordinare il Ferro, ma il fatto che si trovi in una zona idrofoba è essenziale perché l'acqua non deve MAI poter raggiungere il Ferro, altrimenti questo verrebbe ossidato e non sarebbe più in grado di legare l'ossigeno.
in generale in molti siti attivi (parlando però di enzimi) l'acqua dev'essere esclusa per evitare di intervenire nella reazione, quindi sono zone idrofobe, ma necessitano comunque di amminoacidi idrofili o carichi per formare il sito attivo stesso. |
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chiarwen
Nuovo Arrivato
Prov.: Roma
Città: Roma
28 Messaggi |
Inserito il - 02 febbraio 2007 : 16:07:42
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| ah! per quanto riguarda la ricerca di geni codificanti per proteine in genomi batterici, io so che innanzitutto si cerca un ORF (open reading frame, sequenza sufficientemente lunga che non presenti codoni di stop), poi mediante un costrutto con un gene reporter verifico che la regione promotore putativa trascriva effettivamente qualcosa. |
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elena0308
Utente Junior
Prov.: Pistoia
Città: pescia
207 Messaggi |
Inserito il - 02 febbraio 2007 : 22:40:38
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Citazione:
Messaggio inserito da chiarwen
per quanto riguarda l'His prossimale nella mioglobina, è idrofila perché deve coordinare il Ferro, ma il fatto che si trovi in una zona idrofoba è essenziale perché l'acqua non deve MAI poter raggiungere il Ferro, altrimenti questo verrebbe ossidato e non sarebbe più in grado di legare l'ossigeno.
in generale in molti siti attivi (parlando però di enzimi) l'acqua dev'essere esclusa per evitare di intervenire nella reazione, quindi sono zone idrofobe, ma necessitano comunque di amminoacidi idrofili o carichi per formare il sito attivo stesso.
esattissimo, gli azoti delle istidine chelano il ferro |
Rock hard ride free all your life |
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beppe86
Nuovo Arrivato
Prov.: Bari
Città: bitonto
11 Messaggi |
Inserito il - 09 febbraio 2007 : 14:42:17
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mamma mia qnto è figo qsto nostro blog scientifico!!!!!! cmq i hate michaelis!
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