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martbia
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1 Messaggi

Inserito il - 09 novembre 2012 : 16:38:51  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di martbia Invia a martbia un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Salve Ragazzi,
domanda sul pI!
Il peptide è : Lys, Asp e Glu.
Per calcolare il punto isoelettrico prendo in considerazione i gruppi R di tutti e tre gli aa perche sono tutti carichi, il gruppo Amminoterminale della Lys e il gruppo Carbossiterminale del Glu. Mi rendo conto che a pH uguale a 1 ho una carica pari a +2, a pH uguale a 3 ho una carica pari a +1, a pH uguale a 4 ho una carica pari a zero e a pH uguale a 5 ho una carica uguale a -1 e così continuo la dissociazione. Per calcolarmi il pI è giusto prendere quei valori che si trovano a cavallo dello zwitterione, pI= 2.16 + 4.25/ 2?

Grön
Utente Junior



220 Messaggi

Inserito il - 10 novembre 2012 : 12:54:41  Mostra Profilo  Visita l'Homepage di Grön Invia a Grön un Messaggio Privato  Rispondi Quotando
Ciao,

fa' attenzione, credo ci sia un errore.

2,16 dovrebbe essere il valore di pKa del gruppo COOH "c-terminale". Quando si sarà deprotonato tutto, il COOH esisterà come COO-. Che carica netta avrà il tuo peptide a questo punto (pH circa 3)..?

Adesso, non so se sia più acido il COOH della cat. laterale dell'Aspartato o quello della cat. laterale del Glutammato. In genere, quello dell'Asp è più acido, però adesso si trova in mezzo allo scheletro peptidico ed il valore di pKa dovrebbe essersi modificato rispetto all'amminoacido libero..

Ad ogni modo, immaginando che sia l'Asp il secondo più acido, quando esso si sarà deprotonato tutto, che carica netta avrai?

Non appena avrai trovato il primo gruppo che fiancheggia la condizione di carica netta = 0, non devi fermarti, ma devi continuare a trovare "l'altro fianco" dello zwitterione.

Prova a continuare tu, ripasserò di qui senz'altro. :)
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