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brukkina
Nuovo Arrivato
33 Messaggi |
 Inserito il - 22 novembre 2012 : 17:43:23
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Ciao a tutti! Mi sono appena iscritta! Ho l'esame di biochimica e più di qualche discussione da aprire, spero abbiate tempo di aiutarmi!
Allora.. Ho spulciato nel forum riguardo questo argomento, ma ora ho le idee più confuse di prima!
Vi chiedo di spiegarmi i modelli Concertato e Sequenziale e come e perchè l'Hb possieda un misto tra i due modelli.
Inoltre il modello di PERUTZ -secondo cui l'Hb converta contemporaneamente le sue configurazioni da T ad R dopo l'attacco del 1° ossigeno- è ciò che in effetti accade all'Hb?
Io tra tutti questi modelli non capisco più quale sia quello che rispecchi il vero comportamento dell'Hb. javascript:insertsmilie(' ')
So che dopo il primo attacco di un ossigeno aumenta l'affinità delle altre subunità per l'ossigeno, ma vuol dire che cmq non si ha già conversione della conformazione giusto? Ossia che si ha aumento di affinità ma la conformazione delle altre subunità fino al legame con l'ossigeno è comunque ancora in T giusto?
Aiutatemi vi prego! javascript:insertsmilie(' ')
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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
 Inserito il - 23 novembre 2012 : 09:39:23
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Ciao,
avrebbe senso che tu scriva perlomeno quel che "credi di aver capito" o "quel che ti sembra strano" di quel che hai letto sul libro.
Perché il libro andrebbe per l'appunto almeno letto. 
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Posso solo accennarti che in realtà i due modelli sono appunto "modelli teorici", due proposte del possibile comportamento dell'Hb. Non è che ce ne sia uno più valido dell'altro.
Certo, alcuni ritengono che uno dei due - sul libro è scritto quale - possa esser leggermente più interessante dell'altro, ma ciò non toglie che vadano letti, imparati e proposti entrambi.
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Perutz ha invece vinto un Nobel. Quello che ha dimostrato non è propriamente una teoria, è il risultato di un'analisi di diffrazione ai raggi X. E' grazie a Perutz se sappiamo com'è fatta l'emoglobina!
Inoltre, ha anche dimostrato che la struttura dell'HB ossigenata è differente da quella dell'Hb non ossigenata. iacché ha presentato valide prove di una qualche alterazione dell'emoglobina non ossigenata rispetto a quella ossigenata. Alcune delle differenze.. le trovi sul libro.
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Alla fine, credo di averti fornito comunque una risposta chiara. Attendi il parere di qualcun altro per sicurezza: sono sicuro che se formulerai domande più complete ed esaustive, riceverai molte più risposte! |
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brukkina
Nuovo Arrivato
33 Messaggi |
Inserito il - 23 novembre 2012 : 10:17:19
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Mi sembra logico che abbia letto il libro, altrimenti come saprei quello che ho scritto! Ho detto di essere confusa!
Era chiara la mia domanda: "Io tra tutti questi modelli non capisco più quale sia quello che rispecchi il vero comportamento dell'Hb".
Tu dici che E' grazie a Perutz se sappiamo com'è fatta l'emoglobina!
Allora (Perutz)l'Hb converte contemporaneamente le sue configurazioni da T ad R dopo l'attacco del 1° ossigeno indipendentemente se leghino o no O2? Quindi l'affinità delle altre subunità per l'ossigeno, dopo il legame del 1° O2 aumenta perchè le conformazioni si trasformano in R?
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Grön
Utente Junior
220 Messaggi |
Inserito il - 23 novembre 2012 : 10:24:15
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Esatto, è stato lui che ne ha descritto la struttura. E soprattutto che ha descritto che, a seguito dell'interazione con l'ossigeno, ci fosse una modifica conformazionale "cooperativa" che determinasse una crescente affinità per l'ossigeno.
Ed in effetti, ora è confermato che, rispetto alla prima molecola di O2, le altre tre vengono legate con maggiore facilità proprio a seguito di questo effetto cooperativo.
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I due modelli (concertato e sequenziale) invece si prefiggono di descrivere IN CHE MODO subentri la variazione conformazionale. Sono appunto due modelli.
Ma che l'ossigeno sia un modulatore dell'affinità dell'emoglobina per altre molecole di ossigeno, è confermato e resta. |
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