LadyMacug
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Inserito il - 16 luglio 2013 : 11:30:33
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Salve , sono nuova in questo forum. Sembra molto interessante e sono certa che mi troverò bene. Apro questa discussione per chiedere un po' di chiarimenti sugli enzimi allosterici dato che mi sembra di star facendo un po' di confusione. Allora, quello che mi sembra di aver capito è che un effettore eteroallosterico è un legante che, legandosi ad un sito (diverso dal sito attivo) di un enzima allosterico, su una sua subunità regolatoria, è in grado di indurre una modificazione conformazionale che lo renda più affine al substrato. Fin qui va bene. Tuttavia poi, tra i miei appunti di biochimica ho scritto che, l'effettore allosterico sposta la curva cinetica della reazione verso sinistra in quanto, legandosi all'enzima che si trova preferibilmente già in forma R, sottrae questo all'equilibrio, causando quindi un "adeguamento" dell'equilibrio verso la stessa forma R, cioè non fa altro che far trovare una maggior quantità di enzima nella forma più affine al suo substrato, così che, a parità di concentrazione di substrato la reazione possa avvenire più velocemente. Ora, il mio problema è che mi sembra questo contrasti con la prima definizione di "effettore allosterico", in quanto non mi spiego come possa indurre una modificazione conformazionale dell'enzima, se già esso si lega preferibilmente alla forma R (più affine) dell'enzima stesso. A questo punto si dedurrebbe che la definizione è sbagliata e che sia solo una questione di equilibri?! Sto facendo confusione
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