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MicheleA
Nuovo Arrivato
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 Inserito il - 23 novembre 2014 : 17:54:15
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Salve, sto studiando Biochimica dal libro "I principi di biochimica di Lehninger" 5 edizione e non riesco a capire alcune cose che mi sembrano in contraddizione tra di loro.
Nel libro viene detto che la struttura di una proteina viene stabilizzata da alcuni tipi di legami:
1) Legami covalenti (Ponti disolfuro)
2) Interazioni deboli come i legami a idrogeno, interazioni idrofobiche e interazioni ioniche.
Ciò che non capisco è l'azione dei legami ad H in quanto prima viene detto che questi stabilizzano la struttura, in seguito però nel libro è scritto che siccome ogni volta che si forma un legame a idrogeno un altro se ne rompe allora il contributo di ciascuno di questi alla stabilizzazione è nullo.
Successivamente il libro si spiega meglio (forse) e viene scritto che "anche se l'energia derivante dalla formazione di un legame ad H sia nulla, è il rilascio di una molecola d'acqua che rappresenta la forza entropica trainante per l'avvolgimento della macromolecola"
Quello che mi chiedo io è: non dovrebbe essere annullato anche questo tipo di contributo dal fatto che la formazione di un legame ad H comporta la rottura di un altro? Inoltre in che modo la liberazione di una molecola di acqua può stabilizzare la struttura di una proteina?
Un altra cosa che non mi è chiara poi sempre sull'argomento è l'effetto dei ponti salini (interazioni ioniche)
Sempre sul Lehninger prima è scritto che le catene laterali degli amminoacidi interagiscono formando legami salini quando la proteina non è ancora ripiegata e che la perdita di queste interazioni deve essere presa in considerazione quando si valuta la stabilità della struttura ripiegata.
In seguito viene scritto che la forza del legame salino aumenta in un ambiente apolare (come l'interno della proteina) e dunque questo aumento di forza stabilizza la struttura della proteina.
Allora a me viene da pensare: ok va bene che la forza del legame salino aumenta in un ambiente apolare, ma se comunque questi legami sono presenti solo quando la proteina non è ripiegata allora come fanno a stabilizzarne la struttura quando si ripiega se non ci sono più?
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kORdA
Utente Attivo
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1303 Messaggi |
 Inserito il - 25 novembre 2014 : 10:28:58
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Questa non l'ho proprio capita...
Citazione:
anche se l'energia derivante dalla formazione di un legame ad H sia nulla, è il rilascio di una molecola d'acqua che rappresenta la forza entropica trainante per l'avvolgimento della macromolecola
Da quando i legami idrogeno derivano da reazioni di condensazione???
Perlomeno estrapolando questa affermazione senza contesto io capirei questo...
Comunque sia, devi pensare che gli H bond hanno un peso rilevante nel folding solo se consideri l'azione cumulata di molteplici interazioni di non legame. |
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Geeko
Utente
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 Inserito il - 26 novembre 2014 : 22:08:38
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 Scritto da MolecularLab Mobile
Penso che il passo riportato si riferisca alla liberazione di molecole d'acqua d'idratazione durante il folding della proteina. Il senso è che anche se il numero di legami H complessivo non cambi (considerando sia acqua che proteina) durante il folding l'aumento di entropia dato dal distacco della molecole di acqua di idratazione rappresenti una forza trainante che guida il folding stesso della proteina. |
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kORdA
Utente Attivo
Prov.: Milano
Città: Monza
1303 Messaggi |
Inserito il - 27 novembre 2014 : 10:16:09
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Citazione:
Messaggio inserito da Geeko
Penso che il passo riportato si riferisca alla liberazione di molecole d'acqua d'idratazione durante il folding della proteina. Il senso è che anche se il numero di legami H complessivo non cambi (considerando sia acqua che proteina) durante il folding l'aumento di entropia dato dal distacco della molecole di acqua di idratazione rappresenti una forza trainante che guida il folding stesso della proteina.
mmmmh... con il senno di poi sarei un po' scettico nel dare questa generalizzazione, considerando la diminuzione di entropia data dal processo di folding stesso. Non si spiegherebbero i casi di quelle proteine intrinsically disordered... |
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Geeko
Utente
Città: Milano
1043 Messaggi |
Inserito il - 27 novembre 2014 : 17:55:20
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Scritto da MolecularLab Mobile
Stavo solo chiarendo il paragrafo riportato sopra. Per le proteine o i domini intrinsically disordered di fatti questo non basta. |
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MicheleA
Nuovo Arrivato
10 Messaggi |
Inserito il - 28 novembre 2014 : 18:11:27
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Ma quindi in fin dei conti non ho capito se i legami idrogeno hanno un ruolo importante nel ripiegamento della proteina o meno, in quanto mi sembra di aver capito che la formazione di uno di questi porta alla rottura di un altro allora il loro contributo energetico al ripiegamento è circa pari a 0.
Invece, se non ho capito male, il maggiore contributo al ripiegamento di una proteina è dato dalle interazioni idrofobiche che fanno sì che la proteina si ripieghi su se stessa in modo tale che diminuisca la sua superficie esposta all'acqua e dunque in questo modo le molecole di acqua che si dispongono ordinatamente attorno ad essa diminuiscono.
E siccome il fatto che meno molecole di acqua si dispongono ordinatamente attorno alla proteina quando essa è ripiegata genera un aumento di entropia che è maggiore della diminuzione della stessa a causa del ripiegamento, l'intero processo avviene spontaneamente.
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Stabilizzazione delle proteine
Didattica
