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Miss Adenina
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
45 Messaggi |
 Inserito il - 12 dicembre 2005 : 11:32:38
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sto preparando l'esame di Biochimica I ed al momento sto studiando struttura e funzione di mioglobina ed emoglobina.
ora sto approfondendo la biosintesi dell'eme?
sullo Stryer ho trovato le reazioni che portano, attraverso diverse reazioni, alla sintesi della Ferro-protoporfirina ma non accenna dove avviene questa biosintesi.
Ingenuamente pensavo nei globuli rossi, ma in realtà l'eme non è un costituente della sola Hb, ma è il gruppo prostetico anche di altre proteine come Mioglobina, Catalasi, Perossidasi e Citocromo c.
ma allora dove avviene questa biosintesi dell'eme???
ciao
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Miss Adenina
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
45 Messaggi |
 Inserito il - 12 dicembre 2005 : 12:54:34
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su Wikipedia leggo alla voce "eme":
"La sintesi dell'eme (sintesi porfirinica) ha luogo nel citoplasma e nel mitocondrio della cellula. Gli organi principalmente coinvolti nella sintesi dell'eme sono il fegato e il midollo osseo, sebbene tutte le cellule lo richiedano per funzionare bene. Gli eritrociti non lo producono, in quanto non sono più cellule vitali; l'eme viene invece sintetizzato dai suoi precursori, a livello del midollo osseo"
Mi sembra poco preciso
Quindi l'eme verrebbe sintetizzato nel citoplasma e nei mitocondri delle cell del fegato e del midollo osseo.
Una volta prodotto verrebbe trasportato negli eritroidi (eritrociti non ancora maturi quindi non ancora enucleati) in cui si stanno sintetizzando le catene alfa- e beta-globiniche che costituiranno, insieme con l'eme, la strutt quaternaria dell'Hb.
Vi sembra giusto???
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vip84
Nuovo Arrivato
Prov.: Belluno
Città: Chies d'Alpago
11 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2005 : 19:48:38
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| provaa a vedere su un libro di istologia... |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 12 dicembre 2005 : 19:57:36
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E' giusto! L'eme viene principalmente sintetizzato (e anche metabolizzato) nel fegato. Sinceramente non mi ricordavo del midollo osseo, pero' comunque ha senso, visto che i globuli rossi derivano da li'.
Nota che le attivita' metaboliche degli eritrociti sono molto ridotte, visto che non hanno nucleo e non possono quindi sintetizzare nuove proteine.
La cosa non e' tanto strana se ci pensi: il fegato e' un organo molto importante e spesso fa il "lavoro sporco" per il resto del corpo! 
Ad es., sempre per rimanere in fattori circolanti, il fegato produce i fattori di coaugulazione, le apolipoproteine (per fare HDL, LDL etc) e, sempre con gli eritrociti, fa il ciclo di Cori (eritrocita fa glucosio->lattato, il lattato va nel sangue fino al fegato dove e' usato x fare glucosio/glicogeno che puo poi essere usato anche dai globuli rossi). |
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Miss Adenina
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
45 Messaggi |
Inserito il - 13 dicembre 2005 : 17:52:03
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Sono pienamente d'accordo con te, Chick80.
ma non sarebbe più lecito pensare che l'eme per l'Hb venga sintetizzato direttamente nel globulo rosso immaturo quando è ancora nello stato differenziativo di "eritoide" in cui non ha ancora perso il nucleo.....(--> periodo in cui continua a fare un'estesa trascrizione e traduzione di alfa- e beta-globine)?
in questo modo l'eme sarebbe già localizzato nella cell in cui deve essere assemblato alla sua proteina e non richiederebbe un suo trasporto dal fegato che sarebbe dispendioso dal punto di vista energetico!
forse fegato e midollo osseo producono l'eme che viene invece assemblato alle altre proteine ...Mioglobina, perossidasi, citocromo c e catalasi ....
...questa è più o meno l'idea che mi sono fatta...
Degradazione dell'eme:
L'eme dei globuli rossi viene degradato nella milza.
Nella demolizione dell'eme (a.e. dai globuli rossi che, trascorsi i circa 120 giorni di vita media, muoiono) l'atomo di Ferro (Fe+²) viene escisso e riutilizzato, mentre la parte organica dell'eme, cioè l'anello porfirinico, viene convertito in Biliverdina e poi Bilirubina, un composto solubile a catena aperta che viene poi escreto nella bile.
Malattie metaboliche:
"Difetti degli enzimi responsabili della sintesi o della degradazione dell'eme sono responsabili di disordini ereditari o acquisiti, chiamati porfirie"
ciao |
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Gabriele
Utente
Prov.: Pisa
Città: Pisa
615 Messaggi |
Inserito il - 13 dicembre 2005 : 19:29:31
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Ehi ehi calma!Qua c'è un errore clamoroso.
Citazione:
mentre la parte organica dell'eme, cioè l'anello porfirinico, viene convertito in Biliverdina e poi Bilirubina, un composto solubile a catena aperta che viene poi escreto nella bile.
La bilirubina non è assolutamente idrosolubile (presumo che intendesse questo,solubile cosa vorrebbe dire?),lo diventa in seguito a glucurunidazione nel fegato (bilirubina coniugata).E' questo passaggio a renderne possibile l'eliminazione biliare. |
"Chi rinuncia alla libertà per la sicurezza, non merita né la libertà né la sicurezza. E finirà col perdere entrambe." |
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Miss Adenina
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
45 Messaggi |
 Inserito il - 13 dicembre 2005 : 20:00:46
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sì Gabriele! Hai ragione!
sono stata un pò imprecisa!!!
la Bilirubina prodotta ha una scarsa solubilità per cui viene resa più solubile mediante reazione di coniugazione allo zucchero glucuronato.
si forma un coniugato della bilirubina (Bilirubina Diglucurunoide....cioè con 2 molecole di glucuronato) ed in questa forma viene escreto nel flusso biliare.
giusto?
ciao |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 13 dicembre 2005 : 20:33:52
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Si' la degradazione avviene principalmente nella milza in effetti (che come dice Elio, "pochi sanno a cosa serve e non lo dicono"!), pero' anche il fegato puo' degradarlo.
Per quanto riguarda la biosintesi credo che da un punto di vista funzionale sia piu' "comodo" avere tutto l'eme sintetizzato nel fegato e poi mandato in giro dove serve, d'altronde il ruolo del fegato e' quello di "fabbrica" e "magazzino" per molte sostanze, un po' come avviene per il glicogeno ad esempio (ok, qui potresti ribattere che i muscoli accumulano glicogeno, ma e' solo perche' ne potrebbero avere bisogno immediato).
Il fatto che l'eme debba essere trasportato dal fegato agli eritroidi non e' poi cosi' dispendioso... credo viaggi semplicemente nel sangue! Sarebbe probabilmente piu' complicato dover sintetizzare negli eritroidi tutti gli enzimi per la biosintesi dell'eme, avere tutti i precursori e i cofattori necessari etc. |
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Piruvato
Nuovo Arrivato
3 Messaggi |
Inserito il - 13 dicembre 2005 : 20:41:26
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| Ciao gabriele ma sei The king of shadows???? |
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Gabriele
Utente
Prov.: Pisa
Città: Pisa
615 Messaggi |
Inserito il - 14 dicembre 2005 : 00:16:43
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Citazione:
Messaggio inserito da Piruvato
Ciao gabriele ma sei The king of shadows????
Accidenti,la mia fama mi precede?Si,sono io.Ci conosciamo?Chi saresti tu?
Per Miss Adenina,adesso è ok, scusa se ti sono sembrato un po' brusco ma trovare scritta una cosa simile su un libro mi ha lasciato perplesso. |
"Chi rinuncia alla libertà per la sicurezza, non merita né la libertà né la sicurezza. E finirà col perdere entrambe." |
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Miss Adenina
Nuovo Arrivato
Prov.: Napoli
45 Messaggi |
Inserito il - 14 dicembre 2005 : 17:29:14
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Citazione:
Per Miss Adenina,adesso è ok, scusa se ti sono sembrato un po' brusco ma trovare scritta una cosa simile su un libro mi ha lasciato perplesso.
non preoccuparti,...non sei stato brusco,....la tua irruenza è solo una tipica caratteristica dei pisani...
Citazione:
Si' la degradazione avviene principalmente nella milza in effetti (che come dice Elio, "pochi sanno a cosa serve e non lo dicono"!), pero' anche il fegato puo' degradarlo.
anche tu fan degli Elio e le storie tese???? Mitici! 
ma questo "fegato" è proprio un JOLLY!.... fa quasi di tutto!
Citazione:
Per quanto riguarda la biosintesi credo che da un punto di vista funzionale sia piu' "comodo" avere tutto l'eme sintetizzato nel fegato e poi mandato in giro dove serve, d'altronde il ruolo del fegato e' quello di "fabbrica" e "magazzino" per molte sostanze, un po' come avviene per il glicogeno ad esempio (ok, qui potresti ribattere che i muscoli accumulano glicogeno, ma e' solo perche' ne potrebbero avere bisogno immediato).
Il fatto che l'eme debba essere trasportato dal fegato agli eritroidi non e' poi cosi' dispendioso... credo viaggi semplicemente nel sangue! Sarebbe probabilmente piu' complicato dover sintetizzare negli eritroidi tutti gli enzimi per la biosintesi dell'eme, avere tutti i precursori e i cofattori necessari etc.
il tuo discorso fila liscio come l'olio..... non ho niente da eccepire....
quindi secondo te gli eritroidi produrrebbero solo le globine?
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 14 dicembre 2005 : 20:20:55
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Citazione:
quindi secondo te gli eritroidi produrrebbero solo le globine?
Probabilmente e' la cosa che producono in massima parte... ma non sono uno specialista di midollo osseo, sinceramente non saprei. |
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Piruvato
Nuovo Arrivato
3 Messaggi |
Inserito il - 14 dicembre 2005 : 22:45:51
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Caro gabriele sono una persona che conoscevi bene. per rispetto della gente che scrive qui ti chiedo di portare la discussione fuori da molecular lab. sarei felice di ricevere una tua email a jetrian_tyran@hotmail.com ,se avessi la tua te la manderei per primo.
Saluti
(Chiedo scusa a molecular lab) |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 15 dicembre 2005 : 00:52:22
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Don't worry! Cmq puoi mandare un email a un utente usando il secondo bottoncino sopra ogni post (quello con la lettera).
Inoltre puoi usare i messaggi personali, cliccando sul nome dell'utente e poi scegliendo "invia messaggio privato" nella scheda dell'utente.
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 27 dicembre 2005 : 14:53:15
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CIAO a tutti!avrei bisogno un informazione!dove viene prodotta la mioglobina esattamente e con quale meccanismo?eventualmente potreste indicarmi dei siti internet dove viene spiegato in maniera molto eloquente?Grazie!
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2005 : 00:33:54
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La mioglobina e' una ferro-proteina contenente un gruppo eme e appartenente alla famiglia delle globine.
Essendo una proteina viene prodotta semplicemente per traduzione del mRNA da parte dei ribosomi; il gruppo eme viene inserito durante il folding della proteina, credo da altre proteine chaperon, ma non ne sono veramente sicuro.
Viene prodotta essenzialmente a livello dei muscoli dove ha la funzione di trasportatore di ossigeno, un po' come l'emoglobina nel sangue.
Rispetto all'emoglobina, tuttavia, ogni molecola di mioglobina puo trasportare solo un atomo di ossigeno (mentre l'emoglobina ne trasporta 4) e le cinetiche di legame e rilascio dell'ossigeno sono molto diverse.
Nota storica: John Kendrew, lo scopritore della mioglobina, vinse per questa sua scoperta il Nobel per la chimica.
(scusami ma non so quale sia il tuo background, se quello che ho appena scritto e' arabo dimmelo e ti daro' una risposta meno tecnica oppure piu tecnica se necessario!).
E per finire una bellissima immagine della mioglobina! (e altrimenti perche' tengo RasMol sull'HD?)
In verde la proteina e in blu in ball and sticks il gruppo eme con il ferro in arancione e l'ossigeno legato al ferro in rosso!
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2005 : 11:04:06
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| Grazie chick80!si e molto esaustiva la tua risposta!il mio backgraound e nullo, nel senso che non ho mai studiato a livello scolastico medicina!la sto studiando da autodidatta sia medicina che biologia che chimica!comunque quello che scrivi non e arabo per me!Vorrei sapere una cosa a proposito della Mb!ho letto in un sito che di solito la stessa, nei normali valori del sangue e assente!e vero?In quali circostanze viene prodotta?Vorrei anche sapere per quale motivo la stessa viene prodotta visto che esiste gia la Hb e che in sostanza finale l'O2 introdotto serve, meta a produrre H2O dal circolo di krebs e l'altra modifica il radicale CH3 in CH2OH?svolge forse funzione di riserva simile (lo so che e diverso) alla piruvico-lattico?vorrei anche sapere dove prende l'O2, se lo prende a livello alveolare dai polmoni, per differenza di P, come la Hb o da altra parte!Mi potresti dire anche dove viene prodotta la Hb?Ciao e grazie!PS:scusa tutte queste mie domande ma sono all'estero per una ricerca e non ho i dovuti libri su cui guardare e internet e molto scarso in proposito! |
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2005 : 11:23:04
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| Scusa chick80 mi sono dimenticato di chiederti se anche per la Mb esistono le medesime strutture come x l'Hb quali metemoglobina, carbossiHb ecc...? |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 28 dicembre 2005 : 21:57:41
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Allora, la Mb non deve trovarsi nel sangue proprio perche' e' prodotta a livello dei muscoli e quindi l'unico modo che ha per finire nel sangue e' un danno muscolare (es. un infarto). La mioglobinemia, infatti, viene misurata come indice di infarto miocardico.
Una precisazione sul ruolo dell'ossigeno: questo viene anche usato alla fine della catena di trasporto degli elettroni, come accettore finale (e quindi in sostanza permette di produrre ATP) e puo anche essere utile per la sintesi di alcune proteine con gruppi coordinanti O (ad es. i citocromi).
Tornando alle tue domande: i muscoli sono un tessuto un po' speciale, perche' hanno bisogno di molta energia (e quindi di ossigeno) subito nel momento in cui c'e' uno sforzo. E' per questo che hanno un trasportatore apposta per l'ossigeno invece di aspettare che questo arrivi dall'emoglobina. Un caso simile si ha (come detto in qualche post precedente) per il glicogeno: normalmente questo e' tenuto nel fegato che, all'occorrenza, ne ricava glucosio da distribuire in giro per il corpo. I muscoli, pero', non possono aspettare il glucosio dal fegato e quindi hanno i loro depositi di glicogeno.
Quindi la Mb ha una funzione di "buffer" di ossigeno: l'Hb prende l'O2 a livello polmonare e lo rilascia ai tessuti, tra cui i muscoli, dove l'O2 si lega alla Mb che lo tiene per quando necessario.
Inoltre Mb ed Hb differiscono per le cinetiche di legame all'ossigeno: l'emoglobina presenta un "legame cooperativo" che significa che una molecola di O2 si lega all'emoglobina e questo favorisce il legame di altre molecole di O2 (fino a 4) e tanto piu O2 c'e' legato tanto piu facile sara' che se ne leghi altro. In realta' la storia e' un po' piu complicata ma il succo e' questo. La Mb invece lega solo una molecola di O2 e quindi le cinetiche di legame/rilascio sono diverse. Queste differenze sono ovviamente correlate al diverso ruolo delle due proteine.
Per quanto riguarda le forme carbossi e meta, esistono anche per la mioglobina.
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 29 dicembre 2005 : 08:54:20
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Grazie chick80!molto esaustiva!ma tu sei diplomato o stai ancora studiando?io il diploma te lo darei solo per tali risposte!una curiosita sul tuo "RasMol"!non e che magari hai un disegno completo della struttura del citC. umano, dove son ben visibili tutti gli aminoacidi?io ne ho uno bellissimo tratto da una vecchia enciclopedia ma e del cit.C. del cuore di cavallo e per il resto su internet si trovano solo disegni di eliche!ciao!
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 29 dicembre 2005 : 11:05:54
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| Scusa chick80 un'altra informazione!la solfomioglobina che si forma in fase di putrefazione, ha la stessa struttura dell'Mb, con un S al posto dell'O, o e di struttura diversa?nel tuo "RasMol" avresti anche un disegno dell'Hb e della S-Mb?te ne sarei veramente grato!mi potresti, tra l'altro dire cos'e il RasMol?ciao |
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chick80
Moderatore
Città: Edinburgh
11491 Messaggi |
Inserito il - 29 dicembre 2005 : 12:09:18
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Io sono laureato, sto facendo un dottorato di ricerca al momento!
Per quanto riguarda RasMol e' un programma x visualizzare proteine.
Puoi scaricare RasMol qui (anche se pare adesso consiglino Protein Explorer, che pero' non ho mai usato).
Ovviamente poi hai anche bisogno di scaricare i file della proteina che ti interessa. E quelli li trovi ad es. su www.rcsb.org
Se non mi sbaglio su questo sito (ma non ricordo dove) c'e' un tutorial sull'uso di RasMol.
Per quanto riguarda la solfomioglobina... non ho la piu pallida idea di cosa sia! Pero' probabilmente lo zolfo non e' al posto dell'ossigeno, credo che vari residui aminoacidici vengano solfossidati (cioe' lo zolfo viene "fissato" sugli aminoacidi della proteina, solitamente rendendola non funzionale).
Allego immagine del citocromo c e dell'emoglobina in tutto il loro splendore!
Nell'immagine dell'emoglobina puoi vedere le 4 catene ciascuna col suo gruppo eme col ferro in mezzo. Se ti impegni puoi anche notare che il ferro non e' proprio sul piano dell'eme, tra l'altro (perche' non e' legato all'ossigeno)
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Einstein
Nuovo Arrivato
11 Messaggi |
Inserito il - 29 dicembre 2005 : 14:41:41
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| Grazie chick80!ora e tutto chiaro!per quanto riguarda la S-Mb e quella sostanza verdognola, molto puzzolente che si genera al momento della putrefazione. La si trova anche nella semplice bistecca quando e un po in la con il tempo!se guardi internet ne parla a livello di norme igieniche, varate dal ministro della sanita italiano se non erro (io sono svizzero), ma purtroppo per me solo a tale livello e non ne specifica ulteriormente!se per caso scopri qualcosa di interessante sulla S-Mb (a me interessa per una ricerca sull'oncogenesi perche in fase tumorale e presente)fammelo sapere!ciao!PS ottimo il RasMol! |
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biosintesi dell'eme
Didattica
