purificazione peptidi

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Autore

Discussione

cirillod
Nuovo Arrivato

Prov.: Napoli
Citt�: napoli

25 Messaggi

Inserito il - 15 dicembre 2005 : 12:49:29

ciao a tutti, vorrei porvi un quesito prettamente chimico...� un mese che perdo la testa dietro la purificazione di alcuni tripeptidi altamente polari, liberi al C-terminale all'N-terminale ed in catena laterale (e come se non bastasse non assorbono all'UV, giusto per rendere pi� difficoltoso il monitoraggio)...normalmente le purificazioni le faccio in HPLC, ma questa volta sto lavorando su grandi quantit� (circa 5 grammi)e quindi questo tipo di purificazione risulterebbe veramente antieconomico....
Necessariamente quindi devo ricorrere ad una cromatografia su colonna, ma data l'elevata idrofilia i prodotti restano fermi in testa alla colonna...
se qualcuno ha esperienza in tale senso mi potrebbe dare una mano??
le sequenze sono del tipo:
H-Lys-D-Pro-Thr-OH
H-Lys-D-Pro-Val-OH
H-Lys-D-Pro-Leu-OH
grazie

donatella

chick80
Moderatore

Citt�: Edinburgh

11491 Messaggi

Inserito il - 15 dicembre 2005 : 21:31:44

Non so se sia fattibile ma non e' possibile coniugare i prodotti prima di mandarli in colonna (in questo modo potresti anche risolvere i problemi di monitoraggio se li coniughi ad es. con un fluoroforo)?

Conta che non sono un esperto di cromatografia... quindi magari non e' una risposta correttissima!

L'altra ipotesi e' di usare un'altra fase stazionaria. Non si riesce a fare una cromatografia di affinita' o di esclusione?
Cosa hai nella tua miscela iniziale?

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elena0308
Utente Junior

Prov.: Pistoia
Citt�: pescia

207 Messaggi

Inserito il - 21 dicembre 2005 : 16:11:26

la purificazione dei peptidi con i gruppi funzionali (amminico e acido) deprotetti normalmente si fa con eluenti tamponati ossia contenenti una concentrazione 1 su 1000 di TFA (acido trifluoroacetico), prova una lastrina utilizzando un eluente tamponato, e guarda se si separano.
Normalmente si fa cosi

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